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J-GLOBAL ID:201902264930469574   整理番号:19A1640148

α-,β-チューブリン蛋白質とのアクロレイン結合による樹状突起棘伸長の阻害【JST・京大機械翻訳】

Inhibition of dendritic spine extension through acrolein conjugation with α-, β-tubulin proteins
著者 (12件):
資料名:
巻: 113  ページ: 58-66  発行年: 2019年 
JST資料番号: B0255C  ISSN: 1357-2725  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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最近,50kDa蛋白質とアクロレインの抱合が脳梗塞時の組織損傷と強く関連することを見出した。本研究では,脳梗塞時のアクロレインと共役した50kDa蛋白質の同一性と機能を調べた。アクロレインと共役した50kDa蛋白質をα-及びβ-チューブリンと同定した。α-チューブリンにおける10個のシステイン残基及びα-チューブリンにおけるCys25,295,347及び376及びβ-チューブリンにおけるCys12,129,21,239,303及び354のシステイン残基は主にアクロレインと共役していた。α-チューブリン(Cys347および376)の2つのシステイン残基およびβ-チューブリンの4つのシステイン残基(Cys12,129,239および354)がα-およびβ-チューブリンの相互作用部位に位置していたので,微小管を形成するα-およびβ-チューブリン間の会合はアクロレインとの結合により強く阻害された。従って,微小管から成る樹状突起棘伸長は,アクロレイン処理したNeuro2a細胞で大きく阻害された。これらの結果は,アクロレインがα-及びβ-チューブリンとの共役を介して脳シグナル伝達における機能的損失に寄与することを強く示唆する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
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蛋白質・ペプチド一般  ,  抗腫よう薬の基礎研究 
タイトルに関連する用語 (5件):
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