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J-GLOBAL ID:201902266142401180   整理番号:19A1587601

ヒトインターフェロンガンマの構造と動力学に及ぼすグリコシル化の影響の分子モデリング【JST・京大機械翻訳】

Molecular modeling of the effects of glycosylation on the structure and dynamics of human interferon-gamma
著者 (7件):
資料名:
巻: 25  号:ページ: 1-13  発行年: 2019年 
JST資料番号: W4628A  ISSN: 1610-2940  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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天然hIFNγは各単量体鎖において2つのN-グリコシル化部位を有する糖蛋白質であり,それらは独立して異なってグリコシル化されている。グリコシル化はサイトカインの活性に必要ではないが,蛋白質分解からサイトカインを保護し,その循環半減期を延長することが提案されている。ここでは,グリコシル化完全長天然hIFNγホモ二量体のモデル構造の開発を報告する。本研究の目的は,グリコシル化がサイトカイン分子の完全性を保持する機構に光を当てることである。この目的のために,分子動力学シミュレーションを用いて,サイトカインにおける受容体結合部位と炭水化物鎖の相互作用を研究し,その柔軟に正に荷電したC末端との相互作用を研究した。グリカンは主に蛋白質の球状部分と相互作用するが,時には溶媒に暴露され,プロテアーゼC末端尾部に敏感な接触を形成する。グリカンはC末端のwagging運動を溶媒に制限し,それらの柔軟性を制限し,hIFNγのα-ヘリックス小球体にそれらをより近く保ち,蛋白質分解処理からそれらを保護することを示した。Copyright 2019 Springer-Verlag GmbH Germany, part of Springer Nature Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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酵素一般 
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