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J-GLOBAL ID：201902266899114283   整理番号：19A2111036

本質的に無秩序なAβペプチドの分子動力学における細胞サイズ効果【JST・京大機械翻訳】

Cell size effects in the molecular dynamics of the intrinsically disordered Aβ peptide

著者 (2件)： Mehra Rukmankesh (Technical University of Denmark, DTU Chemistry, Building 206, 2800 Kgs. Lyngby, Denmark) ,  Kepp Kasper P. (Technical University of Denmark, DTU Chemistry, Building 206, 2800 Kgs. Lyngby, Denmark)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 151  号： 8  ページ： 085101-085101-13  発行年： 2019年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の周期的分子動力学シミュレーションは画像相互作用を受ける可能性がある。同様に,蛋白質折畳みを維持するために必要な疎水性効果は,小さなシミュレーション細胞によって強化されない可能性がある。従って,誤差は水濃度と画像相互作用の両方から生じる可能性がある。本質的に無秩序な蛋白質は特に敏感であり,誤差の最悪の推定を与える。この推論に続いて,非常に大きい(20Å)から非常に小さい(3Å)までの可変細胞サイズを持つ100の異なるシミュレーションにより,Alzheimer病の中心となる無秩序ペプチドであるAβ40(Aβ)を研究した。この非常に不規則なペプチドに対してさえ,ほとんどの特性は細胞サイズ依存性ではなく,蛋白質をシミュレートするために最も大きい(10Å)細胞の一般的な使用を正当化する。回転半径,二次構造,ペプチド内およびペプチド-水水素結合は,任意のセルサイズで標準偏差と類似していた。しかし,疎水性表面積は小細胞(信頼性95%,2尾t-検定)で有意に増加し,曝露と骨格立体配座の標準偏差(>40%と>27%)を示した。同様の結果が,力場OPLS3e,Ambersb99-ILDN,およびCHARMM22*に対して得られた。長いおよび短いシミュレーションにおける構造およびα-β転移の類似の有病率は,小さい拡散障壁を示し,これは本質的に無秩序な蛋白質の明確な特徴であることを示唆する。親水性曝露は大きな細胞において支配的であるが,疎水性曝露は小細胞で優勢であり,疎水性効果を維持するために利用可能な画像相互作用と少数の水層による疎水性効果の弱化を示唆し,疎水性効果を強化するために必要な2~3水層の臨界限界を示した。Copyright 2019 AIP Publishing LLC All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 二次構造 ,  *ペプチド ,  標準偏差 ,  立体配座 ,  *分子動力学 ,  疎水性 ,  表面積 ,  シミュレーション ,  水素結合 ,  相互作用 ,  タンパク質 ,  画像 ,  計算機シミュレーション
準シソーラス用語： アミロイドβ40 ,  分子動力学シミュレーション ,  *アミロイドβペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ペプチド  (CF10080G)

タイトルに関連する用語 (4件)： Aβペプチド ,  分子動力学 ,  細胞 ,  サイズ効果