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J-GLOBAL ID：201902267512425168   整理番号：19A0880985

基質結合はアロステリックなドメイン間コミュニケーションを可能にするヒトHSP70の基質結合ドメインのLynchpin部位における立体配座をスイッチする【JST・京大機械翻訳】

Substrate Binding Switches the Conformation at the Lynchpin Site in the Substrate-Binding Domain of Human Hsp70 to Enable Allosteric Interdomain Communication

著者 (5件)： Umehara Kohei (Department of Mathematical and Life Sciences, School of Science, Hiroshima University, 1-3-1 Kagamiyama, Higashi-Hiroshima 739-8526, Japan) ,  Hoshikawa Miho (Department of Mathematical and Life Sciences, School of Science, Hiroshima University, 1-3-1 Kagamiyama, Higashi-Hiroshima 739-8526, Japan) ,  Tochio Naoya (Research Center for the Mathematics on Chromatin Live Dynamics (RcMcD), Hiroshima University, 1-3-1 Kagamiyama, Higashi-Hiroshima 739-8526, Japan) ,  Tate Shin-ichi (Department of Mathematical and Life Sciences, School of Science, Hiroshima University, 1-3-1 Kagamiyama, Higashi-Hiroshima 739-8526, Japan) ,  Tate Shin-ichi (Research Center for the Mathematics on Chromatin Live Dynamics (RcMcD), Hiroshima University, 1-3-1 Kagamiyama, Higashi-Hiroshima 739-8526, Japan)
資料名： Molecules (Web)  (Molecules (Web))
巻： 23  号： 3  ページ： 528  発行年： 2018年 
JST資料番号： U7014A  ISSN： 1420-3049  CODEN： MOLEFW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ストレス誘導70kDa熱ショック蛋白質(Hsp70)は蛋白質ホメオスタシスを維持する分子シャペロンとして機能する。HSP70はN末端ATPアーゼドメイン(NBD)とC末端基質結合ドメイン(SBD)を含む。SBDは基質結合部位(βSBD)を含むβサブドメインとβSBDをカバーするαヘリックスサブドメイン(αLid)に分割される。本報告では,ヒトHsp70からのSBDの2つの異なる型の溶液構造を解明した。1つの構造は,基質結合部位に分子内に結合したαLidを示したが,この分子内結合様式は他の構造では存在しなかった。Hsp70からの2つのSBDの構造比較は,クライアント-ペプチド結合がドメイン間接触部位で残基を再配置し,SBDとNBDの間のドメイン間接触を障害することを明らかにした。ペプチド結合はαLidをβSBDに結合するサブドメイン間相互作用も破壊し,αLidのNBDへの結合を可能にした。この結果は,ヒトHsp70のβSBDにおけるlynchpin部位を介したSBDからNBDへの基質結合におけるドメイン間コミュニケーションの機構を提供する。細菌オーソログ,DnaKと比較して,Hsp70 SBD内の残基間のアロステリックシグナル伝達におけるいくつかの顕著な差異が存在する。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *結合部位 ,  *ヒト ,  細菌 ,  *立体配座 ,  *基質 ,  ATPアーゼ ,  *コミュニケーション ,  NMR【磁気共鳴】 ,  ホメオスタシス ,  ペプチド結合 ,  オルソログ ,  αヘリックス ,  C末端 ,  *ドメイン構造 ,  微生物
準シソーラス用語： 残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： Hsp70 ,  SBD ,  αLID ,  NMR

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

引用文献 (50件)：

• Mayer, M.P. Hsp70 chaperone dynamics and molecular mechanism. Trends Biochem. Sci. 2013, 38, 507-514.
• Mayer, M.P.; Bukau, B. Hsp70 chaperones: Cellular functions and molecular mechanism. Cell. Mol. Life Sci. 2005, 62, 670-684.
• Meimaridou, E.; Gooljar, S.B.; Chapple, J.P. From hatching to dispatching: The multiple cellular roles of the hsp70 molecular chaperone machinery. J. Mol. Endocrinol. 2009, 42, 1-9.
• Mogk, A.; Bukau, B. Molecular chaperones: Structure of a protein disaggregase. Curr. Biol. 2003, 14, R78-R80.
• Daugaard, M.; Rohde, M.; Jaattela, M. The heat shock protein 70 family: Highly homologous proteins with overlapping and distinct functions. FEBS Lett. 2007, 581, 3702-3710.

タイトルに関連する用語 (7件)： 基質 ,  ドメイン ,  コミュニケーション ,  ヒト ,  HSP70 ,  結合ドメイン ,  立体配座