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J-GLOBAL ID：201902268573225616   整理番号：19A0177538

細胞透過性タウ関連ペプチドにより誘導されるタウオパチーの新規細胞モデル【JST・京大機械翻訳】

Novel Cell Model for Tauopathy Induced by a Cell-Permeable Tau-Related Peptide

著者 (4件)： Veloria John R. (Department of Biological Sciences, The University of Texas at Dallas) ,  Li Lin (Department of Biological Sciences, The University of Texas at Dallas) ,  Breen Gail A. M. (Department of Biological Sciences, The University of Texas at Dallas) ,  Goux Warren J. (Department of Chemistry, The University of Texas at Dallas)
資料名： ACS Chemical Neuroscience  (ACS Chemical Neuroscience)
巻： 8  号： 12  ページ： 2734-2745  発行年： 2017年 
JST資料番号： W5038A  ISSN： 1948-7193  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,細胞貫通ペプチド(CPP)-アミロイド複合体を調製し(T-ペプチド),アミロイド形成配列はヒトTau蛋白質(~306VQIVYK~311)からの核形成配列と相同であった。速度論的および生物物理学的研究により,ペプチドはエンドサイトーシスにより取り込まれた長寿命オリゴマーを形成し,核周囲小胞およびマウス海馬神経芽細胞腫細胞およびヒトHeLa細胞の細胞質に局在することを示した。アミロイドのチオフラビンS(ThS)染色は病理学的リン酸化Tauと共局在し,ペプチドが内因性野生型Tauを種子化できることを示唆した。その後の実験は,リソソームがリソソーム膜透過性(LMP)を仲介することを示した。リン酸化状態にかかわらず,全Tauの減少を観察し,リソソームプロテアーゼによるTau断片化と一致した。T-ペプチドの細胞毒性はリソソームヒドロラーゼとカスパーゼの阻害剤により阻害されることを見出し,Tauフラグメントが細胞質へのリソソーム漏出により処理され,その後の下流段階で毒性を誘導するモデルと一致した。T-ペプチド系は,細胞毒性の小分子阻害剤,特にTau凝集またはリソソーム/オートファジー系を標的とするそれらの評価を可能にすることが期待される。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： エンドサイトーシス ,  アミロイド ,  海馬 ,  オートファジー ,  細胞毒性 ,  HeLa細胞 ,  ヒト ,  リソソーム ,  *ペプチド ,  Alzheimer病 ,  複合体 ,  リン酸化 ,  カスパーゼ ,  凝集
準シソーラス用語： 阻害剤 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： アルツハイマー病 ,  アミロイド ,  エンドソーム ,  リソソーム ,  タウ蛋白質 ,  タウオパチー ,  細胞透過性ペプチド

分類 (4件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ペプチド  (CF10080G) ,  生理活性ペプチド  (EB08100U) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： 細胞 ,  透過性 ,  ペプチド ,  誘導 ,  タウオパチー ,  細胞モデル