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J-GLOBAL ID:201902269635525781   整理番号:19A1906332

化学修飾ヘム補因子で再構成したオキシミオグロビンの核共鳴振動分光研究 Fe-O_2結合への洞察と蛋白質の内部動力学【JST・京大機械翻訳】

A Nuclear Resonance Vibrational Spectroscopic Study of Oxy Myoglobins Reconstituted with Chemically Modified Heme Cofactors: Insights into the Fe-O2 Bonding and Internal Dynamics of the Protein
著者 (10件):
資料名:
巻: 57  号: 48  ページ: 6649-6652  発行年: 2018年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ヘモグロビン(Hb)およびミオグロビン(Mb)へのO_2結合の分子機構は,生物無機および生物物理化学の分野における長年の問題である。オキシHbおよびMbにおけるFe-O_2結合の性質を,共鳴Raman分光法によって広範囲に研究し,それは,~570cm-1におけるFe-O_2伸縮バンドを割り当てた。しかし,振動モードの共鳴Raman帰属は,分光学的選択則と基底状態分子構造について利用可能な限られた情報により,理解できなかった。したがって,核共鳴振動分光法を,57Fe標識天然ヘム補因子と2つの化学修飾したもので再構成されたオキシMbに適用した。DFT分析と組み合わせたこの進歩した分光法は,ヘムFe原子の振動動力学に及ぼすヘム周辺置換の影響を明らかにすることにより,オキシヘムのFe-O_2結合の性質に新しい洞察を与え,天然蛋白質の主なFe-O_2伸縮バンドを~420cm-1で特性化した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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