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J-GLOBAL ID:201902269895029095   整理番号:19A0656093

セリシン源からの新規ACE阻害ペプチドのハイスループットおよび迅速スクリーニングおよびin silicoおよびin vitro処方を用いた阻害機構【JST・京大機械翻訳】

High-Throughput and Rapid Screening of Novel ACE Inhibitory Peptides from Sericin Source and Inhibition Mechanism by Using in Silico and in Vitro Prescriptions
著者 (8件):
資料名:
巻: 65  号: 46  ページ: 10020-10028  発行年: 2017年 
JST資料番号: C0251A  ISSN: 0021-8561  CODEN: JAFCAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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高いACE-I阻害活性を有するいくつかの新規ペプチドを,in silicoおよびin vitroアプローチを初めて組み合わせてセリシン加水分解物(SH)からスクリーニングすることに成功した。ACE-I阻害ペプチドに対するほとんどのスクリーニング過程はin silicoシミュレーションとそれに続くin vitro検証により達成された。QSARモデルに基づく予測結果は,これらSHペプチドのACE-I阻害活性と6つの選択したペプチドが中程度の高いACE-I阻害活性(log IC50値:1.63~2.34)を示すことを示した。さらに,選択した6つのペプチドの中の2つのトリペプチドをACE-I阻害機構分析のために選択し,Lineweaver-Burkプロットに基づいて,それらが競合ACE-I阻害剤として振舞うことを示した。より多くの水素結合アクセプタ基を含む短鎖ペプチドのC末端残基は,ACE-Iと水素結合を容易に形成し,より高いACE-I阻害活性を有する。全体として,強いACE-I阻害源としてのセリシン蛋白質は,抗高血圧応用のための有望な薬剤と考えられる。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
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生物学的機能  ,  酵素一般 

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