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J-GLOBAL ID：201902270413992194   整理番号：19A1812856

WWドメイン-ペプチドモチーフ相互作用により誘導される多様な部位選択的蛋白質反応【JST・京大機械翻訳】

Versatile Site-Selective Protein Reaction Guided by WW Domain-Peptide Motif Interaction

著者 (4件)： Liu Miao (Department of Chemistry, The Chinese University of Hong Kong, China) ,  Ji Zeyang (Division of Life Science, The Hong Kong University of Science and Technology, China) ,  Zhang Mingjie (Division of Life Science, The Hong Kong University of Science and Technology, China) ,  Xia Jiang (Department of Chemistry, The Chinese University of Hong Kong, China)
資料名： Bioconjugate Chemistry  (Bioconjugate Chemistry)
巻： 28  号： 8  ページ： 2199-2205  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0169A  ISSN： 1043-1802  CODEN： BCCHES  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質標識応用において汎用性があり,容易に利用できる短い,柔軟で非構造化したペプチドタグは非常に望ましい。ここでは,反応性標識(35残基合成Nedd4 WW3*ドメイン誘導体)との共有結合反応性を損なうことなく,標的蛋白質の異なる領域に設置できる,内部システイン(Nedd4 WW3*ドメインと結合することが知られている)を持つ11残基ペプチドタグを報告する。この汎用性は反応の独特の構造的特徴によって説明される。NMR分析は,W-タグペプチドと反応性Nedd4 WW3*蛋白質の両方が互いに遭遇する前に非構造化されることを明らかにした。2つの結合相互作用は顕著な構造変化を誘導し,全体的折畳みを促進した。その結果,W-タグにおける反応性システイン残基及びNedd4 WW3*ドメインにおける求電子性クロロアセチル基は密接に近接し,分子間共有結合架橋を誘導した。共有結合は蛋白質複合体の折畳みを安定化した。このユニークな多段階機構は,この標識化反応を興味のある蛋白質の異なる部位,すなわちループ領域における柔軟なリンカー領域におけるN-及びC-末端におけるタグの設置,及び標的蛋白質の細胞外末端は同等の反応性を示した。したがって,本研究は,前例のない汎用性を示すWWドメインのユニークな結合特徴に基づく最初の近接性誘導システイン反応を示す。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 標識法 ,  反応性 ,  *ペプチド ,  共有結合 ,  *相互作用 ,  折畳み ,  タンパク質複合体 ,  *タンパク質 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 近接性 ,  求電子性 ,  システイン残基 ,  *ドメイン構造 ,  Nedd4 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： システイン

タイトルに関連する用語 (4件)： WWドメイン ,  相互作用 ,  誘導 ,  蛋白質