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文献
J-GLOBAL ID:201902273236030038   整理番号:19A0965932

リジンアセチル化は大腸菌におけるアラニルtRNAシンテターゼ活性を調節する【JST・京大機械翻訳】

Lysine Acetylation Regulates Alanyl-tRNA Synthetase Activity in Escherichia coli
著者 (8件):
資料名:
巻:号: 10  ページ: 473  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7194A  ISSN: 2073-4425  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質リジンアセチル化は,生命の全3ドメインにおいて広く保存された翻訳後修飾である。リジンアセチル化は,多くの生物からアミノアシルtRNAシンテターゼ(aaRS)でしばしば起こる。本研究において,大腸菌クラスIIアラニルtRNAシンテターゼ(AlaRS)におけるリジン-73(K73)における自然発生アセチル化がそのアラニル化活性に及ぼす影響を決定した。大腸菌における拡張遺伝的コードシステムを用いて,Nε-アセチル-L-リジンが73位に組み込まれたAlaRS K73Ac変異体を調製した。AlaRS K73Ac変異体はAlaRS野生型(WT)と比較して低い活性を示した。大腸菌におけるニコチンアミド処理またはCobb欠失は,AlaRS K73Acのアセチル化レベルを上昇させ,アラニン化活性を強く低下させた。AlaRSによるアラニル化はK73アセチル化により影響され,修飾はin vivoにおいてCoBdeacetylaseに感受性であると仮定した。大腸菌はin vivoで2つのCoBイソ型(Cobb-LとCobb-s)を発現することも示した。Cobb-sはin vitroでAlaRS K73Ac変異体のdeacetylase活性を示した。著者らの結果は,aaRSの活性と蛋白質合成の制御におけるリジンアセチル化の潜在的な調節的役割を示唆する。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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遺伝的変異  ,  遺伝子の構造と化学 
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引用文献 (43件):

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