ブドウ球菌スーパー抗原様蛋白質5(SSL5)の標的蛋白質としてのヒト血しょうC1阻害剤の同定【JST・京大機械翻訳】

Oku Teruaki; Kurisaka Chisato; Ando Yusuke; Tsuji Tsutomu

文献

J-GLOBAL ID：201902273849554812 整理番号：19A0165490

ブドウ球菌スーパー抗原様蛋白質5(SSL5)の標的蛋白質としてのヒト血しょうC1阻害剤の同定【JST・京大機械翻訳】

Identification of human plasma C1 inhibitor as a target protein for staphylococcal superantigen-like protein 5 (SSL5)

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資料名：
巻： 508 号： 4 ページ： 1162-1167 発行年： 2019年
JST資料番号： B0118A ISSN： 0006-291X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：短報発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ぶどう球菌スーパー抗原様蛋白質(SSL)のファミリーは細菌のスーパー抗原に類似した構造を有するが,超抗原活性を示さない。これらのエキソ蛋白質は宿主免疫防御系を妨害することが最近示されている。1つのファミリーメンバー,SSL5は,ヒト白血球P-セレクチン糖蛋白質リガンド-1(PSGL-1)とマトリックスメタロプロテイナーゼ-9(MMP-9)に結合し,白血球輸送を妨害することが報告されている。本研究では,グルタチオンS-トランスフェラーゼ(GST)標識組換えSSL5(GST-SSL5)により結合されたヒト血漿蛋白質を調べ,MALDI-TOFMSによるペプチド質量フィンガープリント分析の結果に基づき,主要SSL5結合蛋白質として血漿プロテアーゼC1阻害剤(C1INH)を同定した。GST-SSL5は,補体C1sに対する組換えヒスチジン標識C1INH(C1Inh-His)の阻害活性を減弱することが分かった。また,ノイラミニダーゼによるC1Inh-Hisの処理はGST-SSL5への結合を著しく減少させることも観察した。さらに,Lec2変異体細胞(シアル酸生合成の欠損)により生産されたC1Inh-Hisは,プルダウン分析により評価されたように,野生型CHO-K1細胞により生産されるよりもSSL5に対するはるかに低い結合親和性を示した。これらの結果は,SSL5がシアル酸依存的にC1INHに結合し,S.aureus感染と関連した補体系の摂動を介して宿主免疫防御を調節することを示唆する。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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細胞生理一般

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