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J-GLOBAL ID:201902274451238611   整理番号:19A0852256

ヒト水晶体におけるN-結合糖ペプチドとホスホペプチドの効率的同定のための多機能プローブとしてのL-システイン修飾金属-有機骨格【JST・京大機械翻訳】

l-cysteine-modified metal-organic frameworks as multifunctional probes for efficient identification of N-linked glycopeptides and phosphopeptides in human crystalline lens
著者 (4件):
資料名:
巻: 1061  ページ: 110-121  発行年: 2019年 
JST資料番号: A0394A  ISSN: 0003-2670  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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複雑な生物学的試料からのN-結合グリコペプチド及びホスホペプチドの高選択的濃縮は,それらの低存在量及び多数の外因性干渉による質量分析の前に非常に重要である。本研究において,Fe_3O_4@PDA@MIL-125@Au@L-Cys(mMIL-125@Au@L-Cys)と表示されるL-システイン(L-Cys)修飾多機能有機金属フレームワークを,ステップによる修飾段階によって調製した。親水性相互作用クロマトグラフィー(HILIC)を金属酸化物親和性クロマトグラフィー(MOAC)と組み合わせることにより,調製したままの材料を,マトリックス支援レーザ脱離イオン化飛行時間型質量分析(MALDI-TOF MS)の助けを借りて,それぞれN-結合グリコペプチド及びホスホペプチドを同定し,優れた感度(0.1fmolμL~(-1)),大きな再利用性(5円)及び高選択性(1:100)を示した。これに基づいて,100μgのヒト水晶体蛋白質のトリプシン消化物からグリコペプチドとホスホペプチドの濃縮にさらに適用した。最後に,35の糖蛋白質に対応する81のN結合グリコペプチドと55のリン酸化蛋白質に起因する175のホスホペプチドを同定した。顕著な結果は,L-Cysからの改良された親水性,TiO中心の強い親和性,MOFsの大きな表面上の多数の反応サイト,およびFe_3O_4コアからの超常磁性のメリットから利益を得た。mMIL-125@Au@L-Cysの設計は,ヒト水晶体におけるN-結合グリコペプチドおよびホスホペプチドの効率的同定のための多機能プローブとして役立つだけでなく,さらなるプロテオミクス研究のためのポスト修飾によりより多くのMOFsを作製するための先例を設定した。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
有機化合物の各種分析  ,  生体物質一般  ,  有機化合物の物理分析 

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