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J-GLOBAL ID：201902280989489657   整理番号：19A0177526

非アミロイドβ成分の自己集合の2つの異なる多形折畳み状態は残基の配列において異なる【JST・京大機械翻訳】

Two Distinct Polymorphic Folding States of Self-Assembly of the Non-amyloid-β Component Differ in the Arrangement of the Residues

著者 (4件)： Pollock-Gagolashvili Maya (Department of Chemistry, Ben-Gurion University of the Negev) ,  Pollock-Gagolashvili Maya (Ilse Katz Institute for Nanoscale Science and Technology, Ben-Gurion University of the Negev) ,  Miller Yifat (Department of Chemistry, Ben-Gurion University of the Negev) ,  Miller Yifat (Ilse Katz Institute for Nanoscale Science and Technology, Ben-Gurion University of the Negev)
資料名： ACS Chemical Neuroscience  (ACS Chemical Neuroscience)
巻： 8  号： 12  ページ： 2613-2617  発行年： 2017年 
JST資料番号： W5038A  ISSN： 1948-7193  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Parkinson病は中枢神経系の変性障害である。それはLBsの主成分がα-シヌクレイン(AS)凝集体であるLewy小体(LBs)の存在によって特徴付けられる。「非アミロイドβ成分」(NAC)として知られているASの中心ドメインはASの凝集特性の原因である。ASフィブリル構造はNACドメインの良く充填された交差β構造であるが,N-及びC-末端は無秩序であることを提案した。したがって,NACドメインの自己集合の研究は,AS凝集の分子機構を理解するために重要である。これは,配列に沿った残基の配置が異なるNACの2つの異なる多形折畳み状態を示す最初の研究である。多形折畳み状態の一つは,骨格形状における他の多形折畳み状態に類似する立体配座変化を明らかにするが,骨格に沿った残基の配列において異なる。この研究は,ASが二つの多形折畳み状態間の立体配座変化を生じる二つの異なる経路で自己集合できる分子機構への洞察を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： β構造 ,  Parkinson病 ,  配座転移 ,  Lewy小体 ,  *自己集合 ,  *アミロイドβタンパク質 ,  凝集 ,  フィブリル構造 ,  *折畳み ,  *アミロイド ,  凝集体
準シソーラス用語： 分子機構 ,  ドメイン構造 ,  α-シヌクレイン ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： αシヌクレイン ,  非アミロイドβ成分 ,  パーキンソン病 ,  多形 ,  神経変性疾患 ,  アミロイド

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： 自己集合 ,  多形 ,  折畳み ,  残基