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J-GLOBAL ID：201902281329215163   整理番号：19A2906757

後生動物トリプトファン分解酵素の包括的比較【JST・京大機械翻訳】

A comprehensive comparison of the metazoan tryptophan degrading enzymes

著者 (1件)： Yuasa Hajime Julie (Laboratory of Biochemistry, Department of Applied Science, Faculty of Science and Technology, National University Corporation Kochi University, Kochi 780-8520, Japan)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1868  号： 1  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トリプトファン2,3-ジオキシゲナーゼ(TDO)とインドールアミン2,3-ジオキシゲナーゼ(IDO)は独立した起源を持つ。しかし,それらは同じ反応を触媒するために明確に進化した。一般的に,TDOは各後生動物種における単一コピー遺伝子であり,TDO酵素はそれらの生物学的起源にかかわらず類似の酵素活性を示す。対照的に,複数のIDOパラログが多くの種で観察され,それらは様々な酵素的性質を示す。脊椎動物IDO2と同様に,無脊椎動物IDOは一般的にL-Trpに対して低い親和性/触媒効率を示す。一方,ホタテガイ(IDO-Iおよび-III)およびスポンジIDOsからの2つのIDOアイソフォームは,脊椎動物IDO1に匹敵する高いL-Trp触媒活性を示す。部位特異的変異誘発実験により,主に2残基,F-ヘリックス上の2番目の残基に位置するTyr(F2~nd)及びG-ヘリックス上の9番目の残基に位置するHis(G9~th)がこれらの高性能無脊椎動物IDOsの高親和性/触媒効率に重要であることを明らかにした。逆に,これらの2つのアミノ酸置換(F2~nd/TyrおよびG9~th/His)は,他の軟体動物における高い親和性および触媒活性をもたらした。ヒトIDO1において,G9~167はSer~167であるが,ヒトTDOにおけるG9~thの対応残基はHis~76である。以前の研究は,ヒトIDO1Ser~167His変異体が有意に低い触媒活性を示すため,Ser~167がHisにより置換されないことを示した。しかし,これはヒトIDO1に特異的である可能性があり,G9/Hisは脊椎動物IDOにおいてさえL-Trp親和性を増加させるのに非常に効果的であることが示された。従って,これらの知見はTDOとIDOの活性部位が以前に予想されたものより互いに類似していることを示している。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 親和性 ,  触媒活性 ,  脊椎動物 ,  酵素活性度 ,  軟体動物 ,  *酵素 ,  部位特異的変異誘発 ,  ホタテガイ ,  ヒト ,  触媒 ,  遺伝子 ,  ジオキシゲナーゼ ,  活性部位 ,  無脊椎動物 ,  分子進化

著者キーワード (5件)： アロステリック調節 ,  酵素動力学 ,  インドールアミン23-ジオキシゲナーゼ ,  分子進化 ,  トリプトファン23-ジオキシゲナーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (2件)： 後生動物 ,  トリプトファン分解酵素