文献

J-GLOBAL ID：201902282048895040   整理番号：19A0357492

インポーチン-αによる53BP1核局在シグナルの認識の構造的および生化学的特性化【JST・京大機械翻訳】

Structural and biochemical characterization of the recognition of the 53BP1 nuclear localization signal by importin-α

著者 (2件)： Matsuura Yoshiyuki (Division of Biological Science, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan) ,  Matsuura Yoshiyuki (Structural Biology Research Center, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 510  号： 2  ページ： 236-241  発行年： 2019年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 53BP1(TP53結合蛋白質1)は,特に細胞周期のG1期において非相同末端結合(NHEJ)を促進することにより,DNA二本鎖切断修復において重要な役割を果たす。53BP1の核内移行は53BP1の適切な局在化とゲノム完全性の維持に必要である。53BP1は,配列1666-GKRKLITSEEERSPAKRGRKS-1686の古典的二部核局在化シグナル(NLS)を有する。53BP1 NLS内のSer1678はCDK1/サイクリンBによりリン酸化され,アスパラギン酸によるSer1678のりん模倣置換は53BP1の核内輸送を負に調節することが示されている。ここでは,野生型53BP1 NLSおよび53BP1 NLSのS1678D変異体に結合した核輸入アダプターインポーチンα1のX線結晶構造を,それぞれ1.9および1.7Åの解像度で報告した。野生型構造において,53BP1 NLSの2つの塩基性クラスターだけでなく,塩基性クラスター間のリンカー領域もインポーチンα1との広範な相互作用を行った。変異体構造において,53BP1 NLSにおける塩基性クラスター間のリンカー領域は,野生型構造において観察されたそれらよりもインポーチン-α1との相互作用が少なかった。しかしながら,精製蛋白質を用いた生化学的結合アッセイは,53BP1変異S1678Dがインポーチンα1に対する結合親和性を中程度に低下させることを示した。53BP1核輸入の調節機構に対するこれらの知見の意味を考察した。Copyright 2019 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  細胞周期 ,  クラスタ ,  *野生型 ,  結晶構造 ,  ゲノム ,  変異 ,  リン酸化
準シソーラス用語： *インポーチン ,  結合親和性 ,  リンカ ,  インポーチンα1 ,  局在化 ,  G1期 ,  *インポーチンα , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 核輸入 ,  インポーチン ,  NLS ,  53BP1 ,  リン酸化

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (4件)： インポーチン-α ,  53BP1 ,  核局在シグナル ,  生化学的特性