Bacillus anthracisのプロリル4-ヒドロキシラーゼは伸長因子Tuと相互作用し修飾する【JST・京大機械翻訳】

Schnicker Nicholas J.; Razzaghi Mortezaali; Guha Thakurta Sanjukta; Chakravarthy Srinivas; Dey Mishtu

文献

J-GLOBAL ID：201902282192059001 整理番号：19A1806609

Bacillus anthracisのプロリル4-ヒドロキシラーゼは伸長因子Tuと相互作用し修飾する【JST・京大機械翻訳】

Bacillus anthracis Prolyl 4-Hydroxylase Interacts with and Modifies Elongation Factor Tu

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資料名：
巻： 56 号： 43 ページ： 5771-5785 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

プロリルヒドロキシル化は非常に一般的な翻訳後修飾であり,コラーゲン安定化,低酸素センシング,および蛋白質転写と翻訳の制御などの真核生物において多くの役割を果たす。原核生物は,伸長因子Tu(EFTu)に作用する低酸素誘導因子(HIF)プロリルヒドロキシラーゼ領域(PHD)酵素に相同なプロリル4-ヒドロキシラーゼ(P4HS)を含み,細菌翻訳の調節に関与している可能性がある。Pseudomonas putida(PPHD)からのPHDによる最近の生化学的および構造的研究は,それがEFTuと複合体を形成し,EFTuのプロリル残基をヒドロキシ化することを決定した。さらに,動物,植物およびウイルスP4HSはペプチジルプロリンに作用するが,ほとんどの原核生物P4HSは遊離L-プロリンを標的とすることが知られている。例外はPPHDとBacillus anthracis由来のP4H(BaP4H)を含み,コラーゲン様プロリンに富むペプチドを修飾する。ここでは,生物物理学的および質量分析法を用いて,BaP4Hが完全長BaEFTuおよび部位特異的プロリンヒドロキシル化に対するBaEFTu9-merペプチドを認識することを示した。サイズ排除クロマトグラフィー結合小角X線散乱(SEC-SAXS)と結合研究を用いて,BaP4HがBaEFTuと1:1ヘテロ二量体錯体を形成することを決定した。SEC-SAXS研究はBaEFTuとの相互作用によるBaP4H二量体サブユニットの解離を明らかにした。BaP4Hは細菌内で異常であるが,それは動物のPHDおよびコラーゲンP4HSと構造的および機能的に類似しているので,本研究はその有望な基質認識のさらなる証拠を提供する。この酵素は,PHDsと同様に原核生物において普遍的に保存された蛋白質をヒドロキシル化するように進化し,B.anthracisにおける機能的役割を意味する可能性がある。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般 , 生物学的機能

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