文献
J-GLOBAL ID:201902283590726722   整理番号:19A0714672

腫瘍マーカーNup88依存性多核表現型におけるビメンチンの役割【JST・京大機械翻訳】

The role of vimentin in the tumor marker Nup88-dependent multinucleated phenotype
著者 (3件):
資料名:
巻: 18  号:ページ: 519  発行年: 2018年 
JST資料番号: U7305A  ISSN: 1471-2407  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
核細孔複合体の成分であるヌクレオポリンNup88は,いくつかのタイプの腫瘍組織で過剰発現することが知られている。Nup88の過剰発現は,HeLa細胞とマウスモデルの両方で多核を誘導することにより,腫瘍形成の初期段階を促進することが報告されている。しかしながら,Nup88がどのように多核表現型に導くかの分子基盤は,その結合パートナーに関する情報の欠如のため,不明のままである。本研究では,Nup88とビメンチンの間の新しい相互作用を特性化した。また,Nup88依存性多核表現型におけるビメンチンの関与を調べた。本研究では,Nup88,ビメンチンおよびそれらの切断の標識バージョンを過剰発現する細胞を用いた。蛋白質-蛋白質相互作用を分析するために,共沈とGSTプルダウン分析を行った。siRNAによるビメンチンノックダウンを行い,細胞におけるNup88-ビメンチン相互作用の機能的役割を調べた。ビメンチンのリン酸化状態を,そのリン酸化部位に特異的な抗体を用いて免疫ブロッティングにより分析した。ビメンチンはNup88相互作用パートナーとして同定されたが,HeLa細胞溶解物においてNup50,Nup214及びNup358のような他のヌクレオポリンと結合しなかった。Nup88のN末端541アミノ酸残基はビメンチンとの相互作用の原因であることが分かった。組換えGST標識Nup88はGSTプルダウン分析において組換えビメンチンに結合した。HeLa細胞におけるNup88の過剰発現は主に核リムおよび細胞質において観察されたが,ビメンチンとの共局在化は核リム周辺または周辺でのみ部分的に検出された。ビメンチン特異的siRNAトランスフェクションによるNup88-ビメンチン相互作用の破壊は,Nup88依存性多核表現型を抑制した。細胞溶解物中の過剰量のNup88は,外因性ホスファターゼの不在および存在下でさえ,ビメンチンN末端領域内のセリン残基(Ser83)の脱リン酸化を阻害した。ビメンチンのN末端96アミノ酸残基はNup88の全長及びN末端541残基と相互作用した。Nup88はビメンチンのリン酸化状態に影響し,ビメンチンの組織化を変化させることにより,Nup88依存性多核表現型に寄与する可能性がある。Copyright 2019 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
抗腫よう薬の基礎研究  ,  腫ようの化学・生化学・病理学 
引用文献 (41件):
タイトルに関連する用語 (5件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る