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J-GLOBAL ID：201902284168526497   整理番号：19A1806755

アロステリック基質活性化のための酵母ピルビン酸デカルボキシラーゼの調節部位における個々の残基の重要性【JST・京大機械翻訳】

Significance of Individual Residues at the Regulatory Site of Yeast Pyruvate Decarboxylase for Allosteric Substrate Activation

著者 (10件)： Spinka Michael (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Seiferheld Sebastian (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Zimmermann Philipp (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Bergner Elena (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Blume Anne-Kathrin (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Schierhorn Angelika (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Reichenbach Tom (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Pertermann Robert (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Ehrt Christiane (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany) ,  Koenig Stephan (Department for Enzymology, Institute of Biochemistry & Biotechnology, Faculty of Biosciences, Martin-Luther-University Halle-Wittenberg, Germany)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 9  ページ： 1285-1298  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵母からのアロステリック酵素ピルビン酸デカルボキシラーゼの触媒活性は,別々の調節部位での共有結合により,それ自身の基質ピルビン酸により厳密に制御される。速度論研究,化学修飾,架橋,小角X線散乱および結晶構造解析により,制御部位のコア部分としてC221を有する原子レベルでの基質活性化機構の詳細な理解が得られた。C221に隣接する残基の個々の役割を特性化するために,変異体H92F,H225F,H310F,A287G,S311A及びC221A/C222Aを生成した。変異体の蛋白質構造の完全性を小角X線散乱測定により確立した。定常状態と過渡的速度論データの両方の分析は,アロステリック酵素活性化の間の交換側鎖の個々の役割の同定を可能にした。各ケースにおいて,活性化の速度論的パターンは調節されたが完全には消失しなかった。C221の重要な役割にもかかわらず,ピルビン酸の共有結合は酵素活性化に必須ではないが,不活性から活性状態への速度論的に効率的な遷移の必要条件である。さらに,結合ポケット,H310に対する活性化剤分子を誘導する3つのヒスチジンのうちの1つだけが,C221と特異的に相互作用した。H310はC221のチオラート型を安定化し,調節ピルビン酸のC2上のチオラート硫黄の迅速な求核攻撃を確実にし,調節性ダイアドを形成する。他の2つのヒスチジンの影響は顕著ではなかった。基質活性化はA287Gではわずかに弱化し,S311Aでは有意に遅延した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *酵母 ,  側鎖 ,  結合部位 ,  キャラクタリゼーション ,  硫黄 ,  共有結合 ,  *基質 ,  速度論 ,  チオラート ,  *制御系要素 ,  酵素活性化 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン ,  脂肪族ケトン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ケト酸
準シソーラス用語： アロステリック酵素 ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： ヒスチジン ,  ピルビン酸

タイトルに関連する用語 (6件)： 基質 ,  活性化 ,  酵母 ,  ピルビン酸デカルボキシラーゼ ,  残基 ,  重要性