GalNAc-チロシンは植物レクチン,抗体およびヒトおよびマウスマクロファージのガラクトース型レクチンのリガンドである【JST・京大機械翻訳】

Gibadullin Ruslan; Farnsworth David Wayne; Barchi Joseph J. Jr.; Gildersleeve Jeffrey C.

文献

J-GLOBAL ID：201902284397406460 整理番号：19A0176781

GalNAc-チロシンは植物レクチン,抗体およびヒトおよびマウスマクロファージのガラクトース型レクチンのリガンドである【JST・京大機械翻訳】

GalNAc-Tyrosine Is a Ligand of Plant Lectins, Antibodies, and Human and Murine Macrophage Galactose-Type Lectins

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資料名：
巻： 12 号： 8 ページ： 2172-2182 発行年： 2017年
JST資料番号： W5037A ISSN： 1554-8937 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

2011年に,N-アセチルガラクトサミンがチロシンの側鎖(GalNAc-Tyr)に結合する新しいタイプの蛋白質O-グリコシル化が発見された。多くの蛋白質に存在するが,GalNAc-Tyrの生物学的役割は不明である。この新しいタイプの修飾への洞察を得るために,著者らはGalNAc-Tyrグリコペプチドのグループを合成し,マイクロアレイを構築し,一連のグリカン結合蛋白質によるGalNAc-Tyrの潜在的認識を評価した。一連の>150マイクロアレイ実験を通して,種々の植物レクチン,モノクローナル抗体,および内因性レクチンの結合特性を評価した。VVL,HPAおよびSBAはすべてGalNAc-Tyrに強固に結合し,いくつかのTn結合抗体および血液グループA抗体はGalNAc-Tyrと交差反応することが分かった。したがって,これらの試薬からの結果を分析するとき,GalNAc-Tyr修飾蛋白質の検出は重要な考察である。さらに,2つの哺乳類レクチン,ヒト(hMGL)およびマウス(mMGL-2)マクロファージガラクトース型C型レクチンによる潜在的認識を評価した。hMGLとmMGL-2の両方は,GalNAc-Tyr決定因子に強固に結合した。見かけのK_d値(~1~40nM)は,Tn抗原のようなMGLに対する最も良く知られたリガンドのいくつかにより,また,hMGLはGalNAc-Tyrエピトープを含む天然β-アミロイドペプチドに結合した。STD NMR実験は,認識の分子基盤への構造的洞察を提供した。最後に,GalNAc-TyrはmMGL-2陽性樹状細胞により選択的に捕捉された。これらの結果は,GalNAc-Tyr修飾蛋白質および/またはペプチドがhMGLおよびmMGL-2に対するリガンドである可能性があり,MGL標的化剤の設計のためのユニークな構造を提供するという最初の証拠を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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