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J-GLOBAL ID：201902285890319272   整理番号：19A1884228

蛋白質とペプチドにおけるループ形成の非指数動力学 頑丈な自由エネルギー景観の特徴【JST・京大機械翻訳】

Nonexponential Kinetics of Loop Formation in Proteins and Peptides: A Signature of Rugged Free Energy Landscapes?

著者 (4件)： Gowdy James (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, U.K.) ,  Batchelor Matthew (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, U.K.) ,  Neelov Igor (Institute of Macromolecular Compounds, Russian Academy of Sciences, Russia) ,  Paci Emanuele (Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, U.K.)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 121  号： 41  ページ： 9518-9525  発行年： 2017年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ループ形成の動力学,すなわちポリペプチドの2つの原子間の接触の発生は,継続的関心の焦点となっている。その理由の一つは,接触形成が折畳みや結合のような基本的な事象であることである。さらに重要なことに,それは実験的に測定可能であり,理想的なポリマに対して理論的に予測できる。単一指数論的速度論からの偏差は,時には,凹凸のある蛋白質様の自由エネルギー景観の特徴として解釈されてきた。ここでは,異なる構造的傾向を有する短いペプチドと構造化蛋白質の異なる原子論的モデルを用いたシミュレーションを提示した。結果は,長時間での指数接触形成動力学(または緩和)と非常に短い時間でのべき乗則緩和を示した。中間時間において,特異的または非特異的な引力相互作用を有するポリペプチドの特性であるように見えるが,引力相互作用が存在しない場合には消失する,べき乗則または単純な指数論的速度論からの偏差が観察された。著者らの結果は,ペプチドと蛋白質に関する最近の実験的測定と一致し,それらに対する包括的な解釈を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *ペプチド ,  折畳み ,  緩和現象 ,  *タンパク質 ,  相互作用 ,  ポリペプチド ,  重合体 ,  *自由エネルギー ,  速度論
準シソーラス用語： べき乗則 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 蛋白質 ,  ペプチド ,  ループ ,  指数 ,  動力学 ,  自由エネルギー ,  景観