Rhopde,レチニリデン/ホスホジエステラーゼ融合蛋白質の精製と特性化,及びChoanof鞭毛虫Salpingoecarosettaからの潜在的光遺伝学的ツール【JST・京大機械翻訳】

Lamarche Lindsey B.; Kumar Ramasamy P.; Trieu Melissa M.; Devine Erin L.; Cohen-Abeles Luke E.; Theobald Douglas L.; Oprian Daniel D.

文献

J-GLOBAL ID：201902285977432154 整理番号：19A1806612

Rhopde,レチニリデン/ホスホジエステラーゼ融合蛋白質の精製と特性化,及びChoanof鞭毛虫Salpingoecarosettaからの潜在的光遺伝学的ツール【JST・京大機械翻訳】

Purification and Characterization of RhoPDE, a Retinylidene/Phosphodiesterase Fusion Protein and Potential Optogenetic Tool from the Choanoflagellate Salpingoeca rosetta

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資料名：
巻： 56 号： 43 ページ： 5812-5822 発行年： 2017年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

RhoPDEは,チョコレートSalpingoecaロゼットからのI型ロドプシン/ホスホジエステラーゼ遺伝子融合産物である。遺伝子は,類似のI型ロドプシン/グアニリルシクラーゼ融合蛋白質,RhoGCが,cGMPシグナル伝達経路を通して水生菌類の走光性を制御することを示した。RhoPDEは,環状ヌクレオチドの加水分解を触媒する光遺伝的ツールとしての可能性を有する。ここでは,RhoPDEに対する発現と精製系およびC末端ホスホジエステラーゼ触媒ドメインの結晶構造を示した。著者らは,RhoPDEが細胞膜の細胞質表面に位置するN-およびC-末端を有する偶数の膜貫通セグメントを含むことを示す。精製蛋白質は暗状態で490nmに吸収極大を示し,光への曝露で380nmにシフトした。蛋白質はcGMP選択的ホスホジエステラーゼとして作用する。しかし,活性は光によって変調されないように見える。蛋白質は基質としてcAMPでも活性であるが,約5~7倍低いk_catを持つ。ホスホジエステラーゼドメインのみから成る切断は,完全長蛋白質のそれよりも約6~9倍低いcGMPに対するk_catにより活性であった。単離したPDEドメインは結晶化し,X線構造は蛋白質がヒトPDE9に類似した二量体であることを示した。ここで紹介した精製システムは,このユニークな融合蛋白質の機能と機構の理解を改善するために,さらなる構造的および生化学的実験を可能にすることを期待する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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