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J-GLOBAL ID：201902287120593288   整理番号：19A0660076

TIAM1 PDZドメインの計算設計とそのリガンド結合【JST・京大機械翻訳】

Computational Design of the Tiam1 PDZ Domain and Its Ligand Binding

著者 (5件)： Mignon David (Laboratoire de Biochimie (CNRS UMR7654), Ecole Polytechnique, France) ,  Panel Nicolas (Laboratoire de Biochimie (CNRS UMR7654), Ecole Polytechnique, France) ,  Chen Xingyu (Laboratoire de Biochimie (CNRS UMR7654), Ecole Polytechnique, France) ,  Fuentes Ernesto J. (Department of Biochemistry, Roy J. & Lucille A. Carver College of Medicine and Holden Comprehensive Cancer Center, University of Iowa, Iowa, United States) ,  Simonson Thomas (Laboratoire de Biochimie (CNRS UMR7654), Ecole Polytechnique, France)
資料名： Journal of Chemical Theory and Computation  (Journal of Chemical Theory and Computation)
巻： 13  号： 5  ページ： 2271-2289  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2328A  ISSN： 1549-9618  CODEN： JCTCCE  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： PDZドメインは蛋白質-蛋白質相互作用を直接し,蛋白質設計のモデルとして役立つ。ここでは,分子力学エネルギー,一般化Born溶媒および経験的非折畳み状態モデルを組み合わせたTiam1およびCask PDZドメインに対する蛋白質設計エネルギー関数を最適化した。設計された配列は,スーパーファミリー折り畳み認識ツールによりPDZドメインと認識され,自然PDZ配列に匹敵する類似性スコアを有した。最適化モデルを用いて,疎水性アミノ酸の化学ポテンシャルを徐々に変化させることにより,2つのPDZドメインを再設計した。疎水性特性を失うか獲得する各位置の傾向は,新しい疎水性指標を表す。また,ペプチド結合特異性に関与するTiam1 PDZドメインの4つの位置を再設計した。設計された変異体間の計算された親和性の違いは実験データを再現し,特異性の変化による置換を示唆した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 分子内力学 ,  類似性 ,  デコンボリューション ,  エネルギー ,  再設計 ,  *疎水性 ,  親和性 ,  最適化 ,  ペプチド
準シソーラス用語： 特異性 ,  スコア ,  Tiam1 ,  蛋白質間相互作用 ,  *PDZドメイン ,  *リガンド結合 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  計算機シミュレーション  (JE11000H)

タイトルに関連する用語 (5件)： Tiam1 ,  PDZドメイン ,  計算 ,  設計 ,  リガンド結合