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J-GLOBAL ID：201902288575313728   整理番号：19A1806497

H2ATyr57リン酸化によるヒストンH2A-H2B二量体の安定性の調節【JST・京大機械翻訳】

Regulation of the Stability of the Histone H2A-H2B Dimer by H2A Tyr57 Phosphorylation

著者 (4件)： Sueoka Takuma (Department of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, The University of Tokyo, Japan) ,  Hayashi Gosuke (Department of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, The University of Tokyo, Japan) ,  Okamoto Akimitsu (Department of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, The University of Tokyo, Japan) ,  Okamoto Akimitsu (Research Center for Advanced Science and Technology, The University of Tokyo, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 36  ページ： 4767-4772  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒストンH2AおよびH2Bは,ヌクレオソーム集合および分解の基本的な単位であるH2A-H2Bヘテロ二量体を形成する。いくつかの翻訳後修飾は,H2A-H2B二量体とH3-H4四量体の間の界面を変化させ,ヌクレオソーム安定性を調節する。しかしながら,H2AとH2Bの間の界面に関連する翻訳後修飾は議論されていない。本論文では,H2AにおけるTyr57リン酸化がH2A-H2B二量化に強く影響することを示した。Tyr57-リン酸化H2Aを化学的に合成し,H2A-H2B二量体とヌクレオソームおよび正準H2Aを再構成するために利用した。熱シフトアッセイにより,リン酸化は二量体を不安定化し,ヌクレオソーム構造からH2A及びH2Bの解離を促進することを示した。H2A Tyr57とH2B αCヘリックス間の近接性は不安定化を誘導すると仮定した。ヌクレオソームのDNAアクセス性は,マイクロ球菌ヌクレアーゼを用いて推定した。リン酸化ヌクレオソームは正準ヌクレオソームのそれと比較してDNAアクセシビリティを変化させなかった。Tyr57におけるリン酸化はH2A-H2B二量体相互作用を変化させるが,ヒストン-DNA相互作用を妨害しないことを示した。Tyr57リン酸化によるH2A-H2B二量体の不安定化に関する本研究は,翻訳後修飾によるH2A及びH2Bの動的挙動の制御機構の解明における有望な段階である。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *二量体 ,  *ヒストン ,  二量化 ,  ヌクレアーゼ ,  界面 ,  *リン酸化 ,  DNA【核酸】 ,  相互作用 ,  再構成 ,  ヌクレオソーム ,  翻訳後修飾 ,  四量体
準シソーラス用語： 動的挙動 ,  近接性 ,  不安定化 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (5件)： リン酸化 ,  ヒストンH2A ,  二量体 ,  安定性 ,  調節