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J-GLOBAL ID：201902289705661792   整理番号：19A0178710

溶媒同位体と粘度効果により明らかにされた色素脱色ペルオキシダーゼへの機構的洞察【JST・京大機械翻訳】

Mechanistic Insights into Dye-Decolorizing Peroxidase Revealed by Solvent Isotope and Viscosity Effects

著者 (5件)： Shrestha Ruben (Department of Chemistry, Kansas State University) ,  Huang Gaochao (Department of Chemistry, Kansas State University) ,  Meekins David A. (Department of Chemistry, Kansas State University) ,  Geisbrecht Brian V. (Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Kansas State University) ,  Li Ping (Department of Chemistry, Kansas State University)
資料名： ACS Catalysis  (ACS Catalysis)
巻： 7  号： 9  ページ： 6352-6364  発行年： 2017年 
JST資料番号： W5035A  ISSN： 2155-5435  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 色素脱色ペルオキシダーゼ(DyPs)は,リグニン分解及び価化において潜在的応用を示すH2O2依存性ヘムペルオキシダーゼのファミリーである。しかしながら,DyPの速度論的機構は低いままである。構造生物学と溶媒同位体(sKIE)と粘度効果を用いて,多くの機械的特性をEnterobacter lignolyticusからのBクラスElDyPについて決定した。その構造は,水分子が6軸配位子として作用し,直径約3.0および8.0Åの2つのチャンネルがヘム中心に導くことを明らかにした。同じスペクトル特性を持つERS*のERSへの立体配座変化を,DyPsの二重項Ping-Pong機構における最終段階として提案した。この段階はABTS酸化の律速段階でもある。pD3.5におけるD_2O_2による野生型ElDyPの正常KIEは,遠位アスパラギン酸による化合物0脱プロトン化が化合物Iの形成において律速であり,中性またはアルカリ性pH下より酸性pH下でより反応性であることを示唆した。粘度効果と他の生化学的方法は,還元基質が遊離酵素の代わりに化合物Iと結合することを意味した。k_猫K_Mとk_ERS*の有意な逆のスキップは,ElDyPにおける水放出が機構的に重要であり,化合物Iのための2電子還元の酵素の採用を説明する可能性があることを示唆した。遠位アスパラギン酸は遠位アルギニンより触媒的に重要であり,ElDyPの最適酸性pHの決定に重要な役割を果たす。D143H-ElDyPの速度論的機構も簡単に研究した。得られた結果は,DyPsのリグニン分解活性を改善するための将来の蛋白質工学の道を開くであろう。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 基質 ,  野生型 ,  チャネル ,  *色素 ,  *脱色 ,  脱プロトン ,  酸化 ,  *粘度 ,  速度論 ,  水分子 ,  律速 ,  触媒 ,  *同位体 ,  *ペルオキシダーゼ

著者キーワード (5件)： DyP ,  逆溶媒同位体効果 ,  粘度 ,  AQUO放出 ,  立体配座変化

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ABTS

タイトルに関連する用語 (7件)： 溶媒 ,  同位体 ,  粘度 ,  色素 ,  脱色 ,  ペルオキシダーゼ ,  洞察