膜蛋白質会合のための自由エネルギー景観決定における収束とサンプリング【JST・京大機械翻訳】

Domanski Jan; Domanski Jan; Hedger George; Best Robert B.; Stansfeld Phillip J.; Sansom Mark S. P.

文献

J-GLOBAL ID：201902290140823871 整理番号：19A1883610

膜蛋白質会合のための自由エネルギー景観決定における収束とサンプリング【JST・京大機械翻訳】

Convergence and Sampling in Determining Free Energy Landscapes for Membrane Protein Association

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資料名：
巻： 121 号： 15 ページ： 3364-3375 発行年： 2017年
JST資料番号： W0921A ISSN： 1520-6106 CODEN： JPCBFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

平均力(PMF)計算の可能性を用いて,膜内の蛋白質-脂質及び蛋白質-蛋白質会合の自由エネルギー景観を特性化した。粗粒シミュレーションにより,結合自由エネルギーを妥当な統計誤差で決定することができた。この精度は,結合及び非結合遷移を記述するための良好な集団変数の定義及び代表的平衡サンプリングに対するシミュレーションの収束を評価するための基準に依存する。例として,ANT/カルジオリピンおよびKir2.2/PIP_2に対する蛋白質-脂質結合PMFを,距離座標上でアンブレラサンプリングを用いて計算した。これらは,収束のためのウィンドウ間のレプリカ交換の重要性を強調する。束縛および非束縛状態から開始された2つの独立したシミュレーションセットの使用は,シミュレーション収束に対する強い証拠を提供する。膜内のモデル蛋白質-蛋白質相互作用に対して,質量中心距離は膜貫通ヘリックス-ヘリックス二量化を記述するための低い集団変数であることを示した。代わりに,代替分子間距離マトリックスRMS(D_RMS)座標を用いて,グリコホリン膜貫通ドメインの会合に対する収束PMFを得た。粗粒力場は二量化に対して妥当なK_dを与えるが,大部分の結合集団はほぼ天然の立体配座にあることを明らかにした。したがって,改良されたサンプリングと精密化された反応座標の組合せは,以前には注目されていない二量化自由エネルギー景観の複雑さを明らかにする。膜シミュレーションにおける結合エネルギーの計算のためのロバストなアプローチとして,異なる初期条件から出発するレプリカ交換傘サンプリングの使用を提案した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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分子構造

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