水素-重水素交換質量分析と蛋白質構造研究のためのAspergillus nigerプロリルエンドプロテアーゼ【JST・京大機械翻訳】

Tsiatsiani Liana; Tsiatsiani Liana; Akeroyd Michiel; Olsthoorn Maurien; Heck Albert J. R.; Heck Albert J. R.

文献

J-GLOBAL ID：201902290405969945 整理番号：19A1804451

水素-重水素交換質量分析と蛋白質構造研究のためのAspergillus nigerプロリルエンドプロテアーゼ【JST・京大機械翻訳】

Aspergillus niger Prolyl Endoprotease for Hydrogen-Deuterium Exchange Mass Spectrometry and Protein Structural Studies

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資料名：
巻： 89 号： 15 ページ： 7966-7973 発行年： 2017年
JST資料番号： A0395A ISSN： 0003-2700 CODEN： ANCHAM 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

治療用蛋白質の構造的完全性をモニターするために,水素-重水素交換質量分析(HDX-MS)は医薬品産業でますます利用されている。HDX-MS分析の成功した結果は試料調製条件に依存し,それは0°CとpH2.5での蛋白質の急速な消化を含む。非常に少ないプロテアーゼはそのような過酷な条件に耐えることができ,その活性は0°Cで強く減少するが,ペプシンは最も良く知られた例外である。ここでは,HDX-MSに対するAspergillus niger(An-PEP)からのプロリルエンドペプチダーゼの使用を評価した。このプロテアーゼを非常に魅力的にするのは,それが優先的にアミノ酸,プロリンを分解するのに最も困難であるということである。驚くべきことに,以前の報告とは対照的に,An-PEP活性はpH2.5付近で最適であり,尿素によりさらに40%まで増強され得ることが分かった。典型的なHDX-MS条件下で,少量の酵素を用いて,An-PEPは,2つのモデル系四量体ヒトヘモグロビン(Hb)とヒトIgG4を用いて例示されるように,ペプシンと同等の数のペプチドを生成した。興味あることに,Asn-PEPペプチドはペプシン生成ペプチドより短いので,特にHbのαサブユニットのPro含有蛋白質領域に対して高い配列分解能を達成でき,ペプシンでは観察されない新しい保護Hb領域を明らかにした。低pHに対するそのPro選択性と抵抗性のために,Asn-PEPはHDX-MSの原型酵素であり,ペプシンに高度に相補的であり,細胞シグナル伝達に関与するProに富む結合ドメインを含む蛋白質又は蛋白質の構造研究に特に有望であると結論した。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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質量分析 , 蛋白質・ペプチド一般 , 分子構造

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