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J-GLOBAL ID：201902290629948928   整理番号：19A1806491

内因性阻害剤との直接相互作用による焦点接着キナーゼの調節【JST・京大機械翻訳】

Regulation of Focal Adhesion Kinase through a Direct Interaction with an Endogenous Inhibitor

著者 (4件)： Zak Taylor J. (Department of Cell and Molecular Physiology, Loyola University Chicago) ,  Koshman Yevgenia E. (Department of Medicine, Cardiovascular Research Institute, Stritch School of Medicine, Loyola University Chicago) ,  Samarel Allen M. (Department of Medicine, Cardiovascular Research Institute, Stritch School of Medicine, Loyola University Chicago) ,  Robia Seth L. (Department of Cell and Molecular Physiology, Loyola University Chicago)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 56  号： 35  ページ： 4722-4731  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 焦点接着キナーゼ(FAK)はインテグリン及び成長因子シグナル伝達経路において重要な役割を果たす。FAK関連非キナーゼ(FRNK)はFAKの内因性阻害剤であり,FAKのC末端3番目とその一次構造を共有する。FAK S910リン酸化はFAK蛋白質-蛋白質相互作用を調節することが知られているが,FRNK(S217)に対する等価部位の役割は不明である。ここでは,S217が培養ラット大動脈平滑筋細胞でERKにより高度に燐酸化されることを決定した。突然変異によるリン酸化(S217A)の阻害はFRNK阻害能を大きく増加させ,Y397におけるFAK自己リン酸化の強い阻害と平滑筋細胞アポトーシスの誘導をもたらした。FRNKは焦点接着におけるFAK固定部位に対して競合することが提案されているが,WT-FRNKまたは超抑制性S217A-FRNKによるFAKの置換は検出されなかった。その代わりに,FRNKはFAKと直接相互作用し,この相互作用は超抑制性S217A-FRNKに対して著しく強化されることを見出した。結果は,FRNKが阻害複合体においてFAKに直接結合することにより成長と生存シグナル伝達経路を制限し,この阻害がS217におけるFRNKのリン酸化により軽減されることを示唆する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 突然変異 ,  アポトーシス ,  インテグリン ,  培養 ,  ラット ,  平滑筋 ,  リン酸化 ,  *相互作用 ,  複合体
準シソーラス用語： *局所接着 ,  *キナーゼ ,  伝達経路 ,  *焦点接着キナーゼ ,  *阻害剤 ,  *内因性 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (4件)： 内因性 ,  阻害剤 ,  焦点接着キナーゼ ,  調節