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J-GLOBAL ID:201902290829431919   整理番号:19A0887103

好塩性古細菌Haloferax mediterraneiにおけるリジンアセチル化の系統的分析【JST・京大機械翻訳】

Systematic Analysis of Lysine Acetylation in the Halophilic Archaeon Haloferax mediterranei
著者 (12件):
資料名:
巻: 16  号:ページ: 3229-3241  発行年: 2017年 
JST資料番号: A1632A  ISSN: 1535-3893  CODEN: JPROBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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リジンアセチル化は可逆的で高度に調節された翻訳後修飾であり,細菌と真核生物の両方において細胞過程の多くの側面を制御する上で重要な役割を果たす。しかしながら,この修飾は古細菌において系統的に研究されていない。ここでは,Haloferax mediterraneiのモデルハロ古細菌のリジン・アセロムについて報告する。免疫親和性濃縮とLC-MS/MS分析を用いて,643蛋白質における1017アセチル化部位を同定し,このハロ考古における全蛋白質の17.3%を占めた。バイオインフォマティクス分析は,リジンアセチル化が主に細胞質(94%)に分布し,蛋白質生合成と炭素代謝に関与することを示した。特に,PHBV生合成における鍵酵素のアセチル化は,アセチル化がエネルギーと炭素貯蔵において重要な役割を果たすことを示唆した。さらに,アセチル化モチーフにおける普遍的な規則を明らかにした。すなわち,正に荷電した残基(K,R,またはH)は,位置+1,+2,または+3においてアセチル化リジンの下流に位置していた。興味深いことに,いくつかの複製開始蛋白質Cdc6におけるアセチル化を同定した。Cdc6Aのアセチル化部位における変異は,その隣接起源oriC1の自律的複製配列(ARS)活性を破壊した。著者らの研究は,リジンアセチル化がH.mediterraneiにおける豊富な修飾であり,複製,蛋白質生合成,中心代謝,および炭素貯蔵の過程において重要な役割を果たすことを示している。H.mediterraneiのこのアセロムは好塩性古細菌におけるアセチル化の生理学的役割を調べる機会を提供する。Copyright 2019 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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微生物の生化学  ,  生物学的機能  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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