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J-GLOBAL ID:202002211689409515   整理番号:20A0748257

ポルフィリン-装甲金ナノスフェアはα-シヌクレインの二次構造を調節し,そのフィブリル化を停止させる【JST・京大機械翻訳】

Porphyrin-Armored Gold Nanospheres Modulate the Secondary Structure of α-Synuclein and Arrest Its Fibrillation
著者 (4件):
資料名:
巻: 124  号: 11  ページ: 6418-6434  発行年: 2020年 
JST資料番号: W1877A  ISSN: 1932-7447  CODEN: JPCCCK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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金ナノ粒子はその独特の物理的形状と表面プラズモン共鳴現象により強い吸収と発光を示す。本研究では,ポルフィリン官能化金ナノ球のユニークな調製,光励起酸化還元化学,およびナノ表面の蛋白質二次構造への影響を示した。水溶液中のmeso-テトラキス-(4-スルホナトフェニル)-ポルフィリン(TPPS)の高可溶性テトラナトリウム塩は,最初に1:1ポルフィリン-キンギョ-(I)静的錯体を形成し,結合親和性,K_a~2.1×10~3M-1を有する。続いて,感光性ポルフィリン-キンギョ-(I)錯体は,ユニークな光誘起励起状態酸化還元反応に従って,立方晶面心立方金ナノ球に変換した。観察されたX線光電子分光法(XPS)ピークは,83.99および87.6eVの結合エネルギーで,ナノ構造中の金属のゼロ酸化状態に対して腐食した。86.2及び89.8eVにおける付加的ピークは,TPPSのスルホン酸基によるAu-O結合に起因した。1125,1187及び1208cm-1におけるFourier変換赤外(FT-IR)バンドはTPPS中に存在するSO3-基の異なる振動モードと関連し,それらはナノ表面に付着するのに大きく影響される。ナノ球はまた-0.03Vの低いζ電位値を示し,ナノ表面上の低い負電荷密度を示した。さらに,このユニークなナノ構造と高可溶性蛋白質α-シヌクレインとの相互作用を調べ,蛋白質分子がナノ表面上でα-ヘリックス/混合二次構造を達成することを見出した。それにもかかわらず,それはアミロイド様の良く秩序化されたβシートに富むフィブリル形成を制限し,代わりにナノ表面を取り囲む蛋白質コロナを生成する。蛋白質分子は多層様式で吸着され,蛋白質と金ナノ球の数の間の化学量論比は~7025である。コロナ形成はvan der Waals及び水素結合力のような非共有結合相互作用により大きく安定化され,関連する熱力学パラメータ(ΔH°~-49.07kJmol-1及びΔS°~-137JK-1mol-1)を等温熱量測定分析により測定した。分子ドッキング分析は,TPPSと金ナノ表面がα-シヌクレインの特異的アミノ酸残基と熱力学的に有利な相互作用を示し,蛋白質の安定性とその凝集に影響することを明らかにした。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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コロイド化学一般  ,  分子化合物 
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