Oryza sativaフィトケラチンシンターゼ間のドメイン交換はヒ素と重金属に対する応答性を決定する領域を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Hayashi Shimpei; Tanikawa Hachidai; Kuramata Masato; Abe Tadashi; Ishikawa Satoru

文献

J-GLOBAL ID：202002213494497752 整理番号：20A0472099

Oryza sativaフィトケラチンシンターゼ間のドメイン交換はヒ素と重金属に対する応答性を決定する領域を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Domain exchange between Oryza sativa phytochelatin synthases reveals a region that determines responsiveness to arsenic and heavy metals

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資料名：
巻： 523 号： 2 ページ： 548-553 発行年： 2020年
JST資料番号： B0118A ISSN： 0006-291X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：短報発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

フィトケラチンシンターゼ(PCS)はカドミウムやヒ素などの毒性金属/半金属によって活性化され,毒性元素の解毒のためにフィトケラチンを合成する。イネ(Oryza sativa L.)は2つのPCS(OsPCS1とOsPCS2)を有し,OsPCS1はカドミウムよりヒ素に対して高い応答性を有するが,OsPCS2はヒ素よりカドミウムに対して高い応答性を有することを以前に明らかにした。さらに,イネ節におけるヒ素に対するOsPCS1の特異的応答性がイネ穀粒におけるヒ素の減少における重要な因子であることを見出した。しかしながら,Cdを含むヒ素または重金属への応答性に寄与するイネにおける2つのPCSの分子特性は不明のままである。ここでは,PCSsのC末端領域がヒ素またはカドミウムに対する反応性を決定することを実験的に示した。OsPCS1とOsPCS2の間にキメラ蛋白質を構築し,in vitroフィトケラチン合成アッセイを行った。OsPCS2の183のC末端アミノ酸がOsPCS1の185のC末端アミノ酸と置換されたキメラ蛋白質は,OsPCS1に類似したカドミウムよりも亜ヒ酸に対して高い応答性を示した。予想とは反対に,OsPCS1またはOsPCS2に特異的なシステイン残基の変異は反応性にほとんど影響しなかったが,システイン残基は金属/半金属と相互作用する部位の代表であることが報告されている。これらの結果は,PCSsのヒ素依存性活性化を改善することにより,イネ穀粒中のヒ素を低減するための育種技術の開発を可能にするであろう。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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植物の生化学 , 細胞生理一般 , 遺伝子発現

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