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J-GLOBAL ID：202002214217263731   整理番号：20A0450366

疎水性の変化は,ALS関連SOD1変異体の凝集傾向を促進する【JST・京大機械翻訳】

Changes in hydrophobicity mainly promotes the aggregation tendency of ALS associated SOD1 mutants

著者 (2件)： Tompa Dharma Rao (Biomolecular Crystallography Laboratory, Department of Bioinformatics, School of Chemical and Biotechnology, SASTRA Deemed University, Thanjavur 613401, Tamil Nadu, India) ,  Kadhirvel Saraboji (Biomolecular Crystallography Laboratory, Department of Bioinformatics, School of Chemical and Biotechnology, SASTRA Deemed University, Thanjavur 613401, Tamil Nadu, India)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 145  ページ： 904-913  発行年： 2020年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 突然変異による蛋白質ミスフォールディング及び凝集は致死的神経変性疾患と関連する。その誤折畳みと凝集を引き起こすCu/Znスーパーオキシドジスムターゼ(SOD1)の突然変異は,運動ニューロン障害,筋萎縮性側索硬化症と関連していることが分かった。突然変異はSOD1構造を通して散乱されるので,ALS病理の基礎となる正確な分子機構を決定することは未解決のままである。本研究では,主にSOD1の不安定化,固有の障害,および配列と構造情報を用いた誤折畳みに寄与する主要な分子因子を調べた。著者らは,4つの異なる凝集予測ツール,すなわちAggresan3D(A3D),CamSol,GAPおよびZyggregatorを用いて凝集傾向に対するSOD1点突然変異体を引き起こす153ALSを解析した。著者らの結果は,74-79変異体が突然変異部位に由来する歪んだ天然相互作用により凝集に感受性であることを示唆する。凝集傾向変異体の大部分はSOD1分子の埋没領域に位置する。さらに,疎水性アミノ酸における突然変異は,疎水性自由エネルギーの変化,蛋白質表面における静電相互作用の損失,および蛋白質コアと表面を架橋する水素結合の損失を含む異なる不安定化機構を通してSOD1蛋白質の凝集傾向を主に促進する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *疎水性 ,  タンパク質 ,  感受性 ,  折畳み ,  病理 ,  突然変異 ,  自由エネルギー ,  水素結合 ,  静電相互作用 ,  *凝集 ,  筋萎縮性側索硬化症 ,  相互作用
準シソーラス用語： 分子機構 ,  Cu/Znスーパーオキシドジスムターゼ ,  神経変性疾患 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： SOD1 ,  ALS変異 ,  集約傾向 ,  疎水性 ,  ゲートキーパー残留物

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： 疎水性 ,  ALS ,  SOD1 ,  変異体 ,  凝集 ,  傾向 ,  促進