生物学的研究のための汎用ツールとしての頂点近接ラベリング【JST・京大機械翻訳】

Nguyen Thanh My Thi; Kim Junhyung; Doan Thi Tram; Lee Min-Woo; Lee Mihye

文献

J-GLOBAL ID：202002214413737456 整理番号：20A0427464

生物学的研究のための汎用ツールとしての頂点近接ラベリング【JST・京大機械翻訳】

APEX Proximity Labeling as a Versatile Tool for Biological Research

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資料名：
巻： 59 号： 3 ページ： 260-269 発行年： 2020年
JST資料番号： B0270B ISSN： 0006-2960 CODEN： BICHAW 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：文献レビュー発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

ほとんどの蛋白質は膜カプセル化オルガネラまたは非膜結合コンパートメントに特異的に局在する。蛋白質の細胞内局在化は機能と機能ネットワークへの統合を促進する。したがって,蛋白質の局在化は多様な生物学的状況で強固に調節されている。しかしながら,蛋白質の局在化は主に免疫組織化学または細胞内コンパートメントの分画により分析されており,それぞれが主要な欠点を有している。免疫組織化学は時間において蛋白質のみを調べることができ,分画は細胞の溶解に必然的に依存し,それは天然の細胞条件を破壊する。最近,質量分析と組み合わせた工学的アスコルビン酸ペルオキシダーゼ(APEX)に基づく近接標識技術が開発され,時間的および空間的に分解されたプロテオミクスマッピングが可能になった。H_2O_2の存在下で,人工APEXはビオチン-フェノールをビオチン-フェノキシラジカルに酸化し,これらの短寿命ラジカルは数ナノメートルの半径内で電子豊富なアミノ酸をビオチン化する。ビオチニル化蛋白質はストレプトアビジンにより濃縮され,質量分析により同定される。これは,局所的に発現したAPEX周辺の近位蛋白質の高感度で効率的な標識を可能にする。関心のある細胞内領域におけるAPEXの標的化発現を通して,サブミトコンドリア空間,ミトコンドリア外膜,小胞体(ER)-ミトコンドリア接触,およびER膜のプロテオミクスプロファイリングを行った。さらに,この方法を,標的蛋白質の近傍における相互作用ネットワークを定義するために修正し,また,空間トランスクリプトームを分析するために適用した。本論文では,この新しく開発された技術の概要を提供し,多様な生物学的問題に対処するための潜在的な応用について議論する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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酵素一般

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