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J-GLOBAL ID:202002214515748500   整理番号:20A1343920

Aedes aegyptiのラチェシン蛋白質はデングウイルス2のエンベロープ蛋白質のドメインIIIに結合し,ウイルス複製を阻害する【JST・京大機械翻訳】

Aedes aegypti lachesin protein binds to the domain III of envelop protein of Dengue virus-2 and inhibits viral replication
著者 (13件):
資料名:
巻: 22  号:ページ: e13200  発行年: 2020年 
JST資料番号: W2524A  ISSN: 1462-5814  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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デングウイルス(DENV)は4つの血清型(DENV-1から-4)から成り,最も重要なアルボウイルス(節足動物由来ウイルス)の医学的に1つである。DENV感染は主要なヒト健康負荷であり,昆虫ベクター,Aedes aegyptiによりヒト間で伝達される。Ae.aegyptiは,健康なヒトに注入される前に,蚊の腸,血リンパおよび唾液腺を通して横断する感染ヒトに摂食しながら,DENVを摂取する。この伝播過程で,DENVは昆虫ベクターの多くの蛋白質と相互作用し,その成功する伝達に重要である。本研究は,Ae.aegyptiのDENVに対する相互作用蛋白質パートナーの同定と特性化に焦点を当てた。エンベロープ蛋白質(E)のドメインIII(DIII)はビリオン表面に曝露され,種々の細胞へのウイルス侵入に関与するので,DENV-2のエンベロープ蛋白質(EDIII)のドメインIIIに対するファージディスプレイライブラリースクリーニングを行った。ラセシン蛋白質との類似性を示すペプチド配列はEDIIIと相互作用することを見出した。ラセシン蛋白質をクローン化し,異種発現させ,精製し,in vitro相互作用研究に用いた。ラチェシン蛋白質はEDIIIおよびDENVと相互作用した。さらに,ラセシン蛋白質は,共焦点顕微鏡によりAe.aegyptiの異なる器官の神経細胞に局在していた。抗ラチェシン抗体によるAe.aegyptiにおけるラセシン蛋白質の遮断は,DENV複製の有意な減少をもたらした。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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ウイルス感染の生理と病原性  ,  生物学的機能  ,  抗原・抗体・補体の生化学  ,  ウイルスの生化学 

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