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J-GLOBAL ID:202002214815501430   整理番号:20A0200691

調節アロステリック部位残基であるアスパラギン-84はCampylobacter jejuniジヒドロジピコリン酸シンターゼの四次構造を維持する【JST・京大機械翻訳】

Asparagine-84, a regulatory allosteric site residue, helps maintain the quaternary structure of Campylobacter jejuni dihydrodipicolinate synthase
著者 (9件):
資料名:
巻: 209  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Campylobacter C.jejuni由来ジヒドロジピコリン酸シンターゼ(DHDPS)は,(S)-リジン生合成の最初のユニークな反応を触媒し,アロステリック部位への結合によりリジンによりフィードバック調節される天然ホモ四量体酵素である。DHDPS-リジン複合体の高分解能構造は結合事象への重要な洞察を明らかにした。1つの重要なアスパラギン残基,N84は結合リジンのカルボキシル基とα-アミノ基の両方と水素結合を作る。2つの変異体,N84AとN84Dを作り,アロステリック部位特性に及ぼすこれらの変化の影響を研究した。しかし,正常な分析条件下では,N84Aは著しく低い触媒活性を示し,N84Dは活性を示さなかった。ここでは,これらの変異が,サイズ排除クロマトグラフィー,多角度光散乱,動的光散乱,小角X線散乱(SAXS)および高分解能蛋白質結晶学により示されるように,濃度依存的にDHDPSの四次構造を破壊することを示した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造  ,  生物学的機能  ,  図形・画像処理一般  ,  微生物の生化学 

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