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J-GLOBAL ID:202002215179179842   整理番号:20A1082747

Bacillus thuringiensis由来のSpeGポリアミンアセチルトランスフェラーゼ酵素は十二量体構造を形成し,高い触媒効率を示す【JST・京大機械翻訳】

SpeG polyamine acetyltransferase enzyme from Bacillus thuringiensis forms a dodecameric structure and exhibits high catalytic efficiency
著者 (5件):
資料名:
巻: 210  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ポリアミンは,枯草菌のバイオフィルムマトリックスのバイオフィルムとエキソ多糖類を制御するために重要である。酵素がポリアミン濃度をどのように調節できるかを理解することは,これらの過程が多様な細菌でどのように起こるかについての学習に重要である。ここでは,Bacilliで見出されたスペルミジン/スペルミンアセチルトランスフェラーゼ(SSAT)の他のメンバーの構造と機能について述べる。B.thuringiensis由来のSPEG酵素(BtSpeG)は,そのアロステリック部位にポリアミンを結合し,グラム陰性菌由来の他のSPEG酵素に類似した十二量体オリゴマー状態を採用する。著者らの速度論的結果は,BtSpeGの触媒効率が以前に特性化されたSPEGより大きく,他のSPEG蛋白質とは対照的に,スペルミンとスペルミジンの両方に対して非常に類似した速度論的性質を示した。大腸菌由来のSPEG酵素と同様に,BtSpeGはN~1及びN~8位置でスペルミジンをアセチル化することができた。スペルミン及びスペルミジンに対するBtSpeGのターンオーバーは,以前に特性化された他のBacilli SSAT酵素よりも2~3桁大きかった。B.cereus,B.thuringiensisおよびB.anthracisを含むBacilliからのSPEG蛋白質はほぼ同一の配列を共有し,したがって,著者らの結果は複数のBacillus種にわたる構造/機能関係への洞察を提供する可能性がある。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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