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J-GLOBAL ID:202002217464272752   整理番号:20A0294857

Hsp70リン酸化部位の遺伝的解析はCandida albicans細胞とコロニー形態形成における役割を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Genetic analysis of Hsp70 phosphorylation sites reveals a role in Candida albicans cell and colony morphogenesis
著者 (6件):
資料名:
巻: 1868  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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熱ショック蛋白質は,一般的な蛋白質停滞に関与するシャペロニンとしての役割に対して最も良く知られているが,それらは,例えば,それらの翻訳後修飾を介して,特異的な細胞調節経路にも関与することができる。HSP70/Ssa1は真核生物における中心的細胞質シャペロニンであり,特異的残基におけるリン酸化を介して細胞周期調節に関与する。ここでは,一般的なヒト日和見病原体である真菌Candida albicansの形態形成におけるSsa1リン酸化の役割を解析した。C.albicansは,その病原性に寄与する能力である代替酵母および菌糸(カビ)形態を仮定することができる。著者らは,C.albicans Ssa1上の11のリン酸化部位を同定し,そのうち8つは菌糸細胞でのみ検出された。これらの部位の遺伝子解析は,42°Cでの成長または菌糸形成に対する対立遺伝子特異的影響を明らかにした。37°Cで正常に皺化されるか,またはcellされたコロニー形態は,いくつかの突然変異体で滑らかに戻ったが,このコロニー形態表現型は細胞形態とは無関係であった。2つの突然変異体は,細胞壁活性化合物カスポファンギンおよびカルコフルト白に対する感受性の軽度の増加を示した。この分析は,C.albicansの病原性に対抗するためのSsa1特異的薬剤の直接スクリーニングを助けることができることを示唆する。多くのSsa1突然変異の多面的効果は,多数のSsa1クライアント蛋白質と一致するが,異なる対立遺伝子の表現型間の一致の欠如は,Ssa1上の異なる部位がクライアント蛋白質の特異的クラスとの相互作用に影響し,これらの部位の修飾が細胞調節的役割を果たし,「シャペロンコード」仮説と一致することを示唆する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
蛋白質・ペプチド一般  ,  酵素一般 

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