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J-GLOBAL ID：202002217597188405   整理番号：20A1627988

SARS-CoV-2の細胞侵入機構【JST・京大機械翻訳】

Cell entry mechanisms of SARS-CoV-2

著者 (7件)： Shang Jian (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Wan Yushun (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Luo Chuming (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Ye Gang (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Geng Qibin (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Auerbach Ashley (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108) ,  Li Fang (Department of Veterinary and Biomedical Sciences, College of Veterinary Medicine, University of Minnesota, Saint Paul, MN 55108)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 117  号： 21  ページ： 11727-11734  発行年： 2020年 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 新規重症急性呼吸器症候群(SARS)様コロナウイルス(SARS-CoV-2)は,世界的コロナウイルス疾患2019(COVID-19)流行を引き起こしている。SARS-CoV-2がどのようにヒト細胞に入るかの理解は,その myを解読し,その広がりを抑制するための高い優先事項である。ウイルス表面スパイク蛋白質はSARS-CoV-2の細胞への侵入を仲介する。その機能を満たすため,SARS-CoV-2スパイクはその受容体結合ドメイン(RBD)を介してその受容体ヒトACE2(hACE2)に結合し,ヒトプロテアーゼにより蛋白質分解的に活性化される。ここでは,生化学的および偽ウイルス侵入アッセイを用い,SARS-CoV-2スパイクの受容体結合およびプロテアーゼ活性化を検討した。本知見はSARS-CoV-2の重要な細胞侵入機構を同定した。最初に,SARS-CoV-2 RBDはSARS-CoV RBDよりも高いhACE2結合親和性を有し,効率的な細胞侵入を支持した。2番目に,逆説的に,SARS-CoV-2スパイクのhACE2結合親和性はSARS-CoVスパイクのそれと同等かそれ以下であり,SARS-CoV-2 RBDはSARS-CoV RBDより曝露が少ないことを示唆した。第3に,SARS-CoVと異なり,SARS-CoV-2の細胞侵入はプロ蛋白質コンベルターゼフリンにより前活性化され,侵入に対する標的細胞プロテアーゼへの依存性を減じる。RBDの高いhACE2結合親和性,スパイクのフリン前活性化,およびスパイクにおける隠れRBDは,免疫監視を回避しながら,SARS-CoV-2を効率的な細胞侵入を維持する可能性がある。これらの特徴はウイルスの広範な広がりに寄与する可能性がある。成功した介入戦略はSARS-CoV-2の効力とその回避の両方を標的とする必要がある。Copyright 2020 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 受容体 ,  ヒト ,  ウイルス感染症 ,  結合部位 ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  逆理 ,  タンパク質分解
準シソーラス用語： コロナウイルス ,  *SARSウイルス ,  フリン ,  結合親和性 ,  アンギオテンシン変換酵素2 ,  スパイク蛋白質 ,  ウイルス侵入 ,  *細胞侵入 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： COVID-19 ,  SARS-CoV-2 ,  SARS-CoV ,  ACE2受容体 ,  プロ蛋白質コンベルターゼフリン

分類 (2件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (2件)： SARS-CoV-2 ,  細胞侵入