文献

J-GLOBAL ID：202002217794636691   整理番号：20A2512530

ヘアピンへのハイブリッドα,β,γ-ハイブリッドペプチドの持続的折畳みのためのMajor因子【JST・京大機械翻訳】

Major Factors for the Persistent Folding of Hybrid α, β, γ-Hybrid Peptides Into Hairpins

著者 (7件)： Zhong Yulong (Department of Chemistry, University at Buffalo, The State University of New York, Buffalo, NY, United States) ,  Tang Quan (College of Chemistry, Beijing Normal University, Beijing, China) ,  Miller Daniel P. (Department of Chemistry, Hofstra University, Hempstead, NY, United States) ,  Zurek Eva (Department of Chemistry, University at Buffalo, The State University of New York, Buffalo, NY, United States) ,  Liu Rui (College of Chemistry, Beijing Normal University, Beijing, China) ,  Lu Zhong-Lin (College of Chemistry, Beijing Normal University, Beijing, China) ,  Gong Bing (Department of Chemistry, University at Buffalo, The State University of New York, Buffalo, NY, United States)
資料名： Frontiers in Chemistry (Web)  (Frontiers in Chemistry (Web))
巻： 8  ページ： 530083  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7065A  ISSN： 2296-2646  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 芳香族γ-アミノ酸(γAr)残基が隣接している中心β/αジペプチドセグメントを有する,ハイブリッドオリゴペプチドによるヘアピン立体配座の持続的採用に関与する因子を調べた。最近の研究で,β-アラニン(β-Ala)とグリシン(Gly),およびL-β-ホモフェニルアラニン(L-β-ホモPhe)とGly残基からなる中心ジペプチドセグメントを有するテトラペプチド1と2が,γAr残基によって隣接し,二重H結合γAr残基を持つ良く定義された拡張βターンに折畳まれることを明らかにした。1と2のγAr残基をL-ValとL-Leu残基で置換すると,明確な立体配座に折り畳まれるテトラペプチド1′と2′が結果として生じ,1と2の折畳み促進におけるH結合γAr残基が演じる決定的な役割を確認した。1の末端へのL-ValとL-Leu残基の付着はヘキサペプチド1aを与えた。L-ValとL-Leu残基の間の付加的H結合により,ペプチド1aは1のそれより高い安定性を有するヘアピンに折畳まれ,拡張βターンはβ-鎖を長くしてβ-ヘアピンを核形成し,安定化することを示した。L-ValとL-Leu残基を2の末端に付着するとヘキサペプチド2aが生成した。2aのL-β-ホモPhe残基をD-β-ホモPhe残基に置換するとヘキサペプチド2bが生成した。驚くべきことに,ヘキサペプチド2aはヘアピンに折畳みし,テトラペプチド1及び2と類似の安定性を示した。ヘキサペプチド2bは,D-β-ホモPhe残基とL-Val/L-Leu対との組み合わせで,他のハイブリッドペプチドよりも著しく安定なヘアピンに折り畳まれ,ジペプチドループのβ-アミノ酸残基とβ鎖のα-アミノ酸残基間のヘテロキラリティーの組み合わせが,結果としてのβ-ヘアピンの安定性を増強することを示した。Copyright 2020 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 核形成 ,  水素結合 ,  立体配座 ,  アルゴン ,  *ペプチド ,  *折畳み ,  オリゴペプチド ,  ジペプチド ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： βターン ,  テトラペプチド ,  ヘキサペプチド ,  残基 ,  ベータヘアピン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： ハイブリッドペプチド ,  フォルダマ ,  水素結合 ,  βターン ,  非天然アミノ酸 ,  βヘアピン

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

引用文献 (36件)：

• AravindaS.HariniV. V.ShamalaN.DasC.BalaramP. (2004). Structure and assembly of designed β-hairpin peptides in crystals as models for β-sheet aggregation. Biochemistry 43, 1832-1846. doi: 10.1021/bi035522g14967024
• <name name-style="western"><surname>Aravinda</surname><given-names>S.</given-names></name><name name-style="western"><surname>Shamala</surname><given-names>N.</given-names></name><name name-style="western"><surname>Rajkishore</surname><given-names>R.</given-names></name><name name-style="western"><surname>Gopi</surname><given-names>H. N.</given-names></name><name name-style="western"><surname>Balaram</surname><given-names>P.</given-names></name> (2002). A crystalline beta-hairpin peptide nucleated by a type I' Aib-D-Ala beta-turn: evidence for cross-strand aromatic interactions. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 41, 3863-3865. doi: 10.1002/1521-3773(20021018)41:20<3863::AID-ANIE3863>3.0.CO;2-A12386872
• ChurchillM. E. A.SuzukiM. (1989). 'SPKK' motifs prefer to bind to DNA at A/T-rich sites. EMBO J. 8, 4189-4195. doi: 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08604.x2556263
• de AlbaE.JiménezM. A.RicoM. (1997). Turn residue sequence determines β-hairpin conformation in designed peptides. J. Am. Chem. Soc. 119, 175-183. doi: 10.1021/ja962325e9079373
• DeLanoW. L.UltschM. H.de VosA. M.WellsJ. A. (2000). Convergent solutions to binding at a protein-protein interface. Science 287, 1279-1283. doi: 10.1126/science.287.5456.127910678837

タイトルに関連する用語 (3件)： ペプチド ,  折畳み ,  因子