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J-GLOBAL ID:202002217842122582   整理番号:20A0646235

Shank3のCaMKIIαリン酸化はABI1-Shank3相互作用を調節する【JST・京大機械翻訳】

CaMKIIα phosphorylation of Shank3 modulates ABI1-Shank3 interaction
著者 (6件):
資料名:
巻: 524  号:ページ: 262-267  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質-蛋白質相互作用はどちらかの結合パートナーのリン酸化により調節され,それにより細胞内局在化及び/又は生理学的機能を変化させる。興奮性シナプスの発生成熟を制御するマスターシナプス後足場蛋白質SHANK3は,最近,in vivoでSer685で蛋白質キナーゼA(PKA)により燐酸化されることが示されている。Shank3 Ser685の変異は,アクチンリモデリングに対するWAVE調節複合体の成分であるAbelson相互作用因子1(ABI1)の結合を調節することが示されたが,ABI1結合に対するSer685燐酸化の直接効果は検討されなかった。ここでは,Ca2+/カルモジュリン依存性蛋白質キナーゼIIα(CaMKIIα)もSer685でShank3をりん酸化することを示した。Ser685のホスホ-ヌルアラニン(S685A)への変異は,GST-Shank3融合蛋白質のCaMKIIαとPKAリン酸化の両方を阻害した。HEK293細胞抽出物からのShank3とABI1の共免疫沈降はSer685のAlaまたはAspへの変異により減少した。しかしながら,精製CaMKIIαによるGST-Shank3のプレ燐酸化は,ABI1の結合を有意に増加させ,この効果はGST-Shank3におけるSer685によるAla変異により消失した。まとめると,著者らのデータは,ニューロンのABI1-Shank3相互作用が,潜在的に樹状突起棘形態を調節するCa2+とcAMPシグナル伝達の両方に応答して,Shank3Ser685リン酸化により可逆的に調節される可能性を示唆する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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細胞生理一般 
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