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J-GLOBAL ID：202002219476109673   整理番号：20A2482943

Cryo-EMは26SプロテアソームのhRpn11でのアンアンカーM1-ユビキチン鎖結合を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Cryo-EM Reveals Unanchored M1-Ubiquitin Chain Binding at hRpn11 of the 26S Proteasome

著者 (14件)： Chen Xiang (Protein Processing Section, Structural Biophysics Laboratory, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Dorris Zachary (Protein Processing Section, Structural Biophysics Laboratory, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Dorris Zachary (Frederick High School, Frederick, MD 21702, USA) ,  Shi Dan (Structural Biophysics Laboratory, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Huang Rick K. (Laboratory of Cell Biology, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Bethesda, MD 20892, USA) ,  Khant Htet (Center for Molecular Microscopy, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Khant Htet (Cancer Research Technology Program, Frederick National Laboratory for Cancer Research, Leidos Biomedical Research Inc, Frederick, MD 21701, USA) ,  Fox Tara (Center for Molecular Microscopy, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Fox Tara (Cancer Research Technology Program, Frederick National Laboratory for Cancer Research, Leidos Biomedical Research Inc, Frederick, MD 21701, USA) ,  de Val Natalia (Center for Molecular Microscopy, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  de Val Natalia (Cancer Research Technology Program, Frederick National Laboratory for Cancer Research, Leidos Biomedical Research Inc, Frederick, MD 21701, USA) ,  Williams Dewight (John M. Cowley Center for High Resolution Electron Microscopy, Arizona State University, Tempe, AZ 85287, USA) ,  Zhang Ping (Kinase Complexes Section, Structural Biophysics Laboratory, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA) ,  Walters Kylie J. (Protein Processing Section, Structural Biophysics Laboratory, Center for Cancer Research, National Cancer Institute, Frederick, MD 21702, USA)
資料名： Structure  (Structure)
巻： 28  号： 11  ページ： 1206-1217.e4  発行年： 2020年 
JST資料番号： A1212A  ISSN： 0969-2126  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 26Sプロテアソームは調節蛋白質分解に特殊化され,基質が蛋白質分解される中空円筒コア粒子(CP)をキャップする動的調節粒子(RP)により形成される。その多様な基質はユビキチン化によりプロテアソーム標的として統一する。著者らは,ヒト26Sプロテアソームが基質およびE3ユビキチンリガーゼE6AP/UBE3Aに固定されないM1結合ヘキサユビキチン(M1-Ub6)と相互作用する方法を研究するために,低温電子顕微鏡(cryo-EM)を使用した。プロテアソーム構造は,RP ATPアーゼ環と基質共役K63結合ユビキチン鎖を通して伸長するモデル基質で利用可能であり,阻害脱ユビキチン化酵素hRpn11と近くのATPアーゼhRpt4/hRpt5コイルドコイルに存在する。本研究では,共役基質の欠如にもかかわらずhRpn11部位でのM1-Ub_6を見出し,この位置でのユビキチン結合はRPとの基質相互作用を必要としないことを示した。さらに,非固定M1-Ub_6は,閉鎖及び開放立体配座状態の両方でCPゲーティング残基を持つプロテアソームのhRpn11部位に結合する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  立体配座 ,  共役 ,  ATPアーゼ ,  基質 ,  ヒト ,  タンパク質分解 ,  *ユビキチン ,  超螺旋 ,  *プロテアソーム ,  ユビキチン化
準シソーラス用語： ゲーティング ,  *26Sプロテアソーム ,  脱ユビキチン化酵素 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (9件)： プロテアソーム ,  ユビキチン ,  脱ユビキチン化酵素 ,  Rpn11 ,  クライオ-EM ,  E6AP ,  UBE3A ,  線形ユビキチン鎖 ,  蛋白質分解

分類 (5件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  細胞構成体の機能  (EF03060C) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (3件)： CRYO-EM ,  26Sプロテアソーム ,  ユビキチン