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J-GLOBAL ID：202002220575556795   整理番号：20A2126542

鞭毛モーター蛋白質FliMによる大腸菌CheYのアロステリックプライミング【JST・京大機械翻訳】

Allosteric Priming of E. coli CheY by the Flagellar Motor Protein FliM

著者 (10件)： Wheatley Paige (Department of Biology, University of Utah, Salt Lake City, Utah) ,  Gupta Sayan (Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California) ,  Pandini Alessandro (Department of Computer Science-Synthetic Biology Theme, Brunel University London, Uxbridge, United Kingdom) ,  Pandini Alessandro (Computational Cell and Molecular Biology, the Francis Crick Institute, London, United Kingdom) ,  Chen Yan (Biological Systems and Engineering, Lawrence, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California) ,  Petzold Christopher J. (Biological Systems and Engineering, Lawrence, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California) ,  Ralston Corie Y. (Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California) ,  Blair David F. (Department of Biology, University of Utah, Salt Lake City, Utah) ,  Khan Shahid (Computational Cell and Molecular Biology, the Francis Crick Institute, London, United Kingdom) ,  Khan Shahid (Molecular Biology Consortium, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 119  号： 6  ページ： 1108-1122  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Escherichia coli CheY蛋白質のリン酸化は,化学受容体刺激を高度に協調的鞭毛運動応答に伝達する。CheYはFliMモーター蛋白質(FliM_N)のN末端ペプチドに結合する。構成的活性D13K-Y106W ChemYは運動生理学のための重要なツールである。D13K-Y106W有りと無しのCheYとCheYのFliM_Nの結晶構造は,FliM_N結合CheYが活性状態と不活性状態の両方の特徴を含むことを示した。分子動力学(MD)シミュレーションを用いて,FliM_NとD13K-Y106WによりアクセスされたCheY立体配座景観を特性化した。相互情報測度は,D57リン酸化部位とFliM_N界面の間の長距離CheYアロステリックネットワークの中心特徴,すなわち,α4-β4ヒンジの閉鎖とW58によるY-またはW106の内向き回転を同定した。質量分析(XFMS)によるヒドロキシラジカルフットプリントを用いて,これらおよび他の側鎖の溶媒アクセシビリティを追跡した。溶液XFMS酸化速度は結晶構造の溶媒アクセス可能領域と相関した。XFMSにより報告されたアロステリックリレー側鎖の保護は,天然のCheY FliM_N複合体の中間立体配座,遊離D13K-Y106W CheYの不活性状態およびMDに基づくネットワーク構造を確認した。MD解析を拡張し,活性化中の時間的結合とエネルギーを決定した。結合芳香族残基回転は,Y-またはW106側鎖埋没がFliM_N親和性の増加と相関する2成分スイッチより等級付けされた。活性化は,FliM_N親和性に安定化させた。CheYネットワークを4つの動的協調セクターに分割できた。残基置換は表現型に従ってD57またはFliM_N界面周辺のセクターにマッピングした。FliM_Nはセクターサイズと相互作用を増加させた。これらのセクターは置換K13-W106残基の間に融合し,協調的運動応答を説明するために,付加的部位に結合する可能性のある堅固な充填コアと新規表面を構築した。コミュニティマップは,これまで提案されたよりもCheYプライミングのより完全な記述を提供する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 界面 ,  結晶構造 ,  質量分析 ,  シミュレーション ,  相互作用 ,  立体配座 ,  ネットワーク ,  *大腸菌 ,  ペプチド ,  *鞭毛 ,  リン酸化 ,  複合体 ,  側鎖 ,  親和性 ,  ロバスト性

分類 (2件)： 微生物生理一般  (EG03051L) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 鞭毛モーター ,  蛋白質 ,  FLIM ,  大腸菌