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J-GLOBAL ID:202002221052182534   整理番号:20A2018662

蛋白質凝集の阻害剤としてのゼラチングラフト化ポリ(D,L-ラクチド):in vitro事例研究【JST・京大機械翻訳】

Gelatin grafted poly(D,L-lactide) as an inhibitor of protein aggregation: An in vitro case study
著者 (11件):
資料名:
巻: 111  号:ページ: e23383  発行年: 2020年 
JST資料番号: C0766A  ISSN: 0006-3525  CODEN: BIPMAA  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アミロイドは,Alzheimer病(AD)を含む多くの神経変性疾患に関与する凝集アミロイド線維を形成することができる蛋白質群である。著者らの以前の研究で,星型ポリ(D,L-ラクチド)-b-ゼラチン(ss-pLG)の合成と特性化が報告された。本研究では,蛋白質凝集に対するss-pLGの研究に拡張した。著者らの知る限り,これは蛋白質グラフト化ポリ(D,L-ラクチド)によるアミロイドフィブリル化の阻害に関する最初の報告である。ウシ血清アルブミン(BSA)をモデル蛋白質として選択し,高温でフィブリルを容易に形成させた。ss-pLGはゼラチン(Gel)と比較してBSAのフィブリル形成を効率的に抑制し,これはチオフラビンTアッセイ,円偏光二色性(CD)分光法及び原子間力顕微鏡(AFM)により支持された。加えて,ss-pLGはアミロイド誘導溶血を有意に低下させた。また,ss-pLGと神経芽細胞腫細胞(MC65)のインキュベーションは,細胞をフィブリル誘導毒性から保護することを見出した。ss-pLGの記録効率はGelより良好であり,これは分岐ss-pLGのラメラ厚みの減少に起因した。これらの結果は,ゼラチングラフトの意義を示唆し,それはおそらくゼラチンがBSAのアミロイド形成コアの鍵となる残基と相互作用することを可能にした。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  分子構造 
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