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J-GLOBAL ID:202002222524753148   整理番号:20A2198181

AkkermansiaムチンフィラからのAmuc1100の可変オリゴマ状態【JST・京大機械翻訳】

The variable oligomeric state of Amuc_1100 from Akkermansia muciniphila
著者 (16件):
資料名:
巻: 212  号:ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0838A  ISSN: 1047-8477  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Akkermansiaムチンフィリンは,多くの腸代謝関連疾患を逆転できるヒト腸にコロニー形成する有益な微生物である。Amuc_1100はA.muciniphilaの外膜蛋白質である。Amuc_1100の経口投与は,マウスにおける脂肪量発生,インスリン抵抗性,および脂質異常症を減少でき,宿主の免疫応答を調節するためにToll様受容体2(TLR2)を活性化したが,分子機構は不明のままである。ここでは,4鎖逆平行βシートと4αヘリックスから成るAmuc_1100の膜外ドメインの結晶構造を報告する。2つのC末端ヘリックスと4本鎖逆平行βシートは2つの「αββ」モチーフを形成し,コアドメインを構成し,タイプIV piliとII型分泌系蛋白質と同様の折畳みを共有した。Amuc_1100の膜外ドメインの全長は溶液中の単量体として存在したが,それらは結晶中に三量体を形成した。N末端コイルドコイルヘリックスα1の脱離は,溶液と結晶の両方でAmuc_1100の二量化を誘導し,Amuc_1100のオリゴマ状態が変化し,α1により影響されることを示した。さらに,Amuc1100はin vitroでヒトTLR2(hTRL2)を直接結合でき,Amuc1100がhTLR2の新しいリガンドとして機能することを示唆した。Amuc_1100の二量化は,hTLR2結合親和性を改善し,α1切断Amuc1100がA.muciniphila関連薬剤の開発に対する有益な候補になることを示唆した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  酵素一般 
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