抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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原核生物βγ-クリスタリンは,Ca2+結合モチーフを有する非特性化ドメインの大きなグループである。これらのドメインの多くは,他のドメイン,特に炭水化物活性酵素(CAZy)ドメインに付加されることを見出した。細菌におけるこれらの前向きCa2+センサの機能的意義及びこの広範なドメイン会合を解明するために,いくつかの炭水化物の発酵によりアセトン,ブタノール及びエタノールを生産する能力として知られる細菌であるClostridium beijerinckii由来の1つの典型的例を研究した。ファミリー64(GH64)のこの新規グリコシドヒドロラーゼは,グルカリンと命名され,βγ-クリスタリンドメイン,GH64ドメイン,および炭水化物結合モジュール56(CBM56)から成る。GH64,β-1,3-グルカンの基質は,それらのプレイチュードによる工業バイオ燃料生産のための標的である。この蛋白質のCa2+結合特性を調べ,その酵素活性を測定し,その高分解能結晶構造によりβ-1,3-グルカナーゼドメインの構造特性を分析した。グルカリンの酵素反応から生じる反応生成物はGH64酵素の混合性質を強化し,それらの優勢な概念はエキソタイプである。Ca2+結合を破壊し,異なるドメインの組み合わせを比較して,グルカンアリン中のβγ-クリスタリンドメインがCa2+センサとして作用し,Ca2+結合を介してグルカンの解糖活性を増強することを示した。また,GH64ファミリーのこの新しいメンバーの構造的特異性を2つの以前に研究されたメンバーと比較した。IMPORTANCCEは,炭水化物のバイオ燃料への発酵に重要な細菌において,あまり研究されていないGH64ファミリー由来の新規グルカナーゼを生化学的および構造的に特性化した。この酵素は隣接βγ-クリスタリンドメインからの支援を介してCa2+により遠位に調節される特異な性質を示し,おそらくドメイン界面の変化による。さらに,この酵素は酸性環境で機能するために最適化され,生物燃料生産への関与の可能性と一致する。同様のドメイン構造の多重発生は,このような「βγ-クリスタリン化」仲介Ca2+感受性が細菌蛋白質間で広くなることを示唆する。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
