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J-GLOBAL ID：202002224403397804   整理番号：20A0792973

ラミニン-インテグリン相互作用の二部機構:ラミニンα鎖のLGドメインにおけるインテグリン結合部位の同定【JST・京大機械翻訳】

Bipartite mechanism for laminin-integrin interactions: Identification of the integrin-binding site in LG domains of the laminin α chain

著者 (4件)： Taniguchi Yukimasa (Division of Matrixome Research and Application, Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871, Japan) ,  Takizawa Mamoru (Division of Matrixome Research and Application, Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871, Japan) ,  Li Shaoliang (Division of Matrixome Research and Application, Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871, Japan) ,  Sekiguchi Kiyotoshi (Division of Matrixome Research and Application, Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka, 565-0871, Japan)
資料名： Matrix Biology  (Matrix Biology)
巻： 87  ページ： 66-76  発行年： 2020年 
JST資料番号： W1618A  ISSN： 0945-053X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ラミニンはα,β,γ鎖から成る主要な細胞接着蛋白質で,α鎖の3つのC末端球状ドメイン(LMα/LG1-3)とγ1鎖のC末端尾部領域(LMγ1尾部)がインテグリンへの結合に必要である。インテグリンβサブユニットの金属イオン依存性接着部位の協調におけるLMγ1尾部の役割に関する最近の進歩にもかかわらず,LMα/LG1-3がインテグリンと相互作用する機構は解明されていない。著者らは,LMα5/LG2の底面上の塩基性残基がラミニン-511のα6β1インテグリンへの結合に必要であることを見出した。分子間システイン走査分析は,LMα5/LG2における塩基性残基がラミニン-インテグリン複合体におけるインテグリンαサブユニットのラミニン結合X1領域内の酸性残基と接触していることを示した。これらの結果は,LMα5/LG2がインテグリンαサブユニットと直接相互作用し,LMγ1尾部を持つラミニン-511の二部インテグリン結合部位から成ることを示す。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 細胞接着 ,  *相互作用 ,  *インテグリン ,  複合体 ,  接着部 ,  *結合部位 ,  酸性 ,  *ラミニン ,  金属イオン ,  塩基性 ,  基底膜 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： インテグリンβ1 ,  残基 ,  *ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： ラミニン ,  インテグリン ,  基底膜 ,  細胞接着

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

物質索引 (1件)： システイン

タイトルに関連する用語 (6件)： ラミニン ,  インテグリン ,  相互作用 ,  ドメイン ,  結合部位 ,  同定