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J-GLOBAL ID:202002226796303447   整理番号:20A0573071

共進化位置はトリプシン様セリンプロテアーゼ蛋白質ファミリーにおける重要な機能特性を表す【JST・京大機械翻訳】

Coevolved Positions Represent Key Functional Properties in the Trypsin-Like Serine Proteases Protein Family
著者 (5件):
資料名:
巻: 60  号:ページ: 1060-1068  発行年: 2020年 
JST資料番号: A0294A  ISSN: 1549-9596  CODEN: JCISD8  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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トリプシン様セリンプロテアーゼは,脊椎動物と無脊椎動物の両方において複数の役割を果たす一群の相同酵素である。これらの酵素の鍵となる特性は,不活性チモーゲン型からそのN末端残基の開裂による活性型への活性化,残基の保存された触媒トリアドの存在,及びこの蛋白質ファミリーの種々のメンバー間の残基開裂に対する基質選択性の異なるパターンの存在を含む。本論文では,残基共進化ネットワーク計算法の分解を適用して,これらの重要な特性,特にチモーゲン活性化に関連する残基のセットを見出した。正の選択検出,正常なモード分析,およびウシトリプシノーゲンとウシトリプシン構造残基間の熱結合の計算は,ザイモゲン活性化過程を理解するための更なる情報をもたらし,これらの遷移の間のいくつかの共進化セット残基の重要性を強調した。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分子構造  ,  計算機シミュレーション 
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