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J-GLOBAL ID：202002226802088211   整理番号：20A1742485

発作蛋白質6はカイニン酸受容体サブユニットGluK2とGluK3のグリコシル化と輸送を制御する【JST・京大機械翻訳】

Seizure protein 6 controls glycosylation and trafficking of kainate receptor subunits GluK2 and GluK3

著者 (43件)： Pigoni Martina (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Pigoni Martina (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Hsia Hung-En (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Hsia Hung-En (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Hartmann Jana (UK Dementia Research Institute at UCL, University College London, London, UK) ,  Rudan Njavro Jasenka (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Rudan Njavro Jasenka (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Shmueli Merav D (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Shmueli Merav D (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Shmueli Merav D (Department of Immunology, The Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel) ,  Mueller Stephan A (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Mueller Stephan A (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Guener Gokhan (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Guener Gokhan (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Tueshaus Johanna (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Tueshaus Johanna (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Kuhn Peer-Hendrik (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Kuhn Peer-Hendrik (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Kuhn Peer-Hendrik (Institut fuer Allgemeine Pathologie und Pathologische Anatomie, Technische Universitaet Muenchen, Munich, Germany) ,  Kumar Rohit (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Kumar Rohit (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Kumar Rohit (Department of Neurology, Ludwig Maximilian University, Munich, Germany) ,  Gao Pan (Department of Neurology, Ludwig Maximilian University, Munich, Germany) ,  Gao Pan (Department of Translational Brain Research, German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Tran Mai Ly (Max Planck Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany) ,  Tran Mai Ly (Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT, USA) ,  Ramazanov Bulat (Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT, USA) ,  Blank Birgit (Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT, USA) ,  Hipgrave Ederveen Agnes L (Center for Proteomics and Metabolomics, Leiden University Medical Center, Leiden, The Netherlands) ,  Von Blume Julia (Max Planck Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany) ,  Von Blume Julia (Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT, USA) ,  Mulle Christophe (Interdisciplinary Institute for Neuroscience, University of Bordeaux, CNRS, UMR 5297, Bordeaux, France) ,  Gunnersen Jenny M (Department of Anatomy and Neuroscience, University of Melbourne, Melbourne, Vic., Australia) ,  Gunnersen Jenny M (The Florey Institute of Neuroscience and Mental Health, University of Melbourne, Melbourne, Vic., Australia) ,  Wuhrer Manfred (Center for Proteomics and Metabolomics, Leiden University Medical Center, Leiden, The Netherlands) ,  Rammes Gerhard (Department of Anesthesiology and Intensive Care, Klinikum rechts der Isar, Technische Universitaet Muenchen, Munich, Germany) ,  Busche Marc Aurel (UK Dementia Research Institute at UCL, University College London, London, UK) ,  Koeglsperger Thomas (Department of Neurology, Ludwig Maximilian University, Munich, Germany) ,  Koeglsperger Thomas (Department of Translational Brain Research, German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Lichtenthaler Stefan F (German Center for Neurodegenerative Diseases (DZNE), Munich, Germany) ,  Lichtenthaler Stefan F (Neuroproteomics, School of Medicine, Klinikum rechts der Isar, Technical University of Munich, Munich, Germany) ,  Lichtenthaler Stefan F (Institute for Advanced Study, Technical University of Munich, Garching, Germany) ,  Lichtenthaler Stefan F (Munich Cluster for Systems Neurology (SyNergy), Munich, Germany)
資料名： EMBO Journal  (EMBO Journal)
巻： 39  号： 15  ページ： e103457  発行年： 2020年 
JST資料番号： A0911B  ISSN： 0261-4189  CODEN： EMJODG  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セイーズ蛋白質6(SEZ6)は,神経系の発達と維持に必要であり,プロテアーゼBACE1の主要な基質であり,Alzheimer病(AD)と精神疾患と関連しているが,その分子機能はよく理解されていない。ここでは,SEZ6がGluK2/3サブユニットから成るカイニン受容体のグリコシル化と細胞表面局在性を制御することを示した。SEZ6の消失は初代ニューロンにおけるGluK2/3の表面レベルを低下させ,急性海馬切片におけるCA1錐体ニューロンにおけるカイニン誘発電流を減少させた。機構的に,in vitroおよびin vivoでのSEZ6の消失は,GluK2/3機能のモジュレーターであるヒトナチュラルキラー-1(HNK-1)グリカンによるGluK2/3の修飾を抑制した。SEZ6はそのエクトドメインを介してGluK2と相互作用し,異種細胞および初代ニューロンにおける分泌経路におけるGluK2の小胞体後輸送を促進した。まとめると,SEZ6はGluK2/3の新しい輸送因子として作用する。この新規機能は,神経および精神疾患におけるSEZ6の役割をより良く理解するのに役立つ可能性がある。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  電流 ,  ニューロン ,  変調器 ,  *受容体 ,  精神病 ,  *タンパク質 ,  海馬 ,  *サブユニット ,  ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  *グリコシル化 ,  *発作 ,  Alzheimer病 ,  in vitro実験
準シソーラス用語： エクトドメイン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： BACE1 ,  GluK2/3 ,  HNK-1 ,  蛋白質輸送 ,  SEZ6

分類 (1件)： 細胞構成体の機能  (EF03060C)

タイトルに関連する用語 (8件)： 発作 ,  蛋白質 ,  カイニン酸受容体 ,  サブユニット ,  GluK2 ,  GluK3 ,  グリコシル化 ,  輸送