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J-GLOBAL ID:202002227135336321   整理番号:20A1430354

非リボソームペプチドマクロラクタム化におけるヘテロキラルカップリング【JST・京大機械翻訳】

Heterochiral coupling in non-ribosomal peptide macrolactamization
著者 (9件):
資料名:
巻:号:ページ: 507-515  発行年: 2020年 
JST資料番号: W4773A  ISSN: 2520-1158  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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ヘテロキラルカップリングは,非生物ペプチド結合形成に有利であり,一方,生物ペプチド結合形成はホモキラルカップリングによって支配された。ここでは,ヘテロキラルカップリングが非リボソームペプチド生合成の頭-尾マクロラクタム化におけるむしろ一般的なパラダイムであることを報告する。I型チオエステラーゼ(TE)および末端縮合様ドメインのような正準シス作用オフローディングシクラーゼは,それぞれD-およびL-立体配置を有するN-およびC-末端残基間の頭-尾マクロラクタム化を触媒する。対照的に,最近同定されたtrans-作用シクラーゼのファミリーであるペニシリン結合蛋白質型TEsは,カノニカルなものに相補的立体選択性を有するヘテロキラル残基を結合する。したがって,一連のシス-およびトランス-TE非リボソームペプチドシンテターゼは,細菌非リボソームペプチド生合成におけるヘテロキラル頭-尾マクロラクタム形成に存在する立体化学的制約を克服することができた。さらに,非標準オフローディングシクラーゼのC末端立体選択性の構造的根拠を提供した。広い基質特異性を有するペニシリン結合蛋白質型TEは,合成生物学のための生体触媒および遺伝的ツールとして潜在的に応用可能である。ペニシリン結合蛋白質型チオステラーゼは,非リボソームペプチド生合成中に大環状化合物を構成するトランス作用酵素である。現在,それらの合成可能性を調べ,蛋白質結晶構造は,それらの異常な立体化学的要求への洞察を提供する。Copyright The Author(s), under exclusive licence to Springer Nature Limited 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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