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J-GLOBAL ID：202002227900434196   整理番号：20A0488475

ビペリンの基質選択性の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural Basis of the Substrate Selectivity of Viperin

著者 (6件)： Fenwick Michael K. (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University) ,  Su Dan (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University) ,  Dong Min (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University) ,  Lin Hening (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University) ,  Lin Hening (Howard Hughes Medical Institute, Cornell University) ,  Ealick Steven E. (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 59  号： 5  ページ： 652-662  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ビペルインは,シチジン三りん酸(CTP)を3′-デオキシ-3′,4′-ジデヒドロ-CTPに変換することによりウイルス複製を阻害するラジカルS-アデノシルメチオニン(SAM)酵素であり,そのN-およびC-末端ドメインを介して作用する付加的な非定義機構により阻害する。ここでは,SAM類似体およびCTPまたはウリジン三リン酸(U)に結合したビペリンの結晶構造を記述し,基質としてのCTPまたはUとのビペリン触媒反応に対する速度論パラメータを報告した。Viperinは5′-デオキシアデノシルラジカルによる抽象化のためにCTPとUTPのC4′水素原子を同様に配向させるが,ウラシル部分はUTPのタイトな結合を妨げる好ましくない相互作用を導入する。一貫して,k_catはCTPとUTPに対して類似しているが,一方,UTPに対するK_mは非常に大きい。構造はまた,ヌクレオチド結合がC末端尾部の秩序化をもたらし,この領域が結合ヌクレオチドのγ-リン酸に結合するP-ループを含むことを明らかにした。まとめると,結果はCTPに対する選択性を説明し,CTPとUの結合におけるC末端尾部に対する構造的役割を明らかにした。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酵素 ,  *基質特異性 ,  *基質 ,  ウイルス複製 ,  ヌクレオチド ,  リン酸 ,  類似物質 ,  ヌクレオチド結合 ,  相互作用 ,  三リン酸 ,  結晶構造 ,  窒素複素環化合物 ,  ウレア化合物 ,  ヒドロキシ化合物
準シソーラス用語： C末端 ,  ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 遺伝子の複製  (EC02030F) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ウラシル

タイトルに関連する用語 (2件)： 基質選択性 ,  基礎