抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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受容体CD4へのABSTRACT結合は,ヒト免疫不全ウイルス1型(HIV-1)エンベロープ糖蛋白質(Env)三量体(gp120/gp41)の侵入関連配座転移を誘発する。gp120-gp41ジスルフィド結合により安定化したHIV-1 Env三量体(sgp140 SOSIP.664)の可溶性バージョンとgp41における変化(I559P)を構造的に特性化した。ここでは,機能的膜Envとsgp140 SOSIP.664の立体配座を評価するために,架橋/質量分析を用いた。gp120三量体会合ドメインとC末端およびgp41ヘプタド反復1(HR1)領域で差異を検出した。膜Env三量体は,CD4結合後のみgp41 HR1コイルドコイルを曝露するが,sgp140 SOSIP.664 HR1コイルドコイルは,CD4の非存在下でもgp41 HR2ペプチドにアクセスできた。結果は,機能的膜Envとsgp140 SOSIP.664三量体の間のgp120とgp41サブユニットの両方の違いを明らかにし,天然のHIV-1 Env三量体の候補構造モデルの検証を支援する距離制約を提供する。IMPORTANCE HIV-1エンベロープ糖蛋白質スパイクはウイルスの宿主細胞への侵入を仲介し,ワクチン誘導抗体の主要標的である。安定かつ容易に生産されているエンベロープ糖蛋白質の可溶性型は広く特性化され,ワクチンと考えられている。ここでは,これら安定化可溶性エンベロープ糖蛋白質が,天然HIV-1エンベロープ糖蛋白質から複数の点で異なる証拠を示した。これらの違いを指摘して,我々の結果は,ウイルスエンベロープ糖蛋白質スパイクとのより大きな類似性を達成するために,エンベロープ糖蛋白質製剤の改善を導くことができ,ワクチンとしてのそれらの有効性を潜在的に増大させる。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】