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J-GLOBAL ID:202002229926862763   整理番号:20A2567514

ニワトリ卵白リゾチームからのアミロイドフィブリル化のAIEに基づく動的in situナノスケール可視化【JST・京大機械翻訳】

AIE-Based Dynamic in Situ Nanoscale Visualization of Amyloid Fibrillation from Hen Egg White Lysozyme
著者 (9件):
資料名:
巻: 31  号: 10  ページ: 2303-2311  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0169A  ISSN: 1043-1802  CODEN: BCCHES  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アミロイドフィブリル化により代表される蛋白質誤折畳み及び変性は多くの疾患と関連する。しかし,一般的な化学的生物学的プロセスとして,アミロイドフィブリル化に関する動的構造情報は,明確には実証されていない。ここでは,ニワトリ卵白リゾチーム(HEWL)を,凝集誘導発光(AIE)活性を有するフルオロフォアを用いた蛋白質フィブリル化過程のin situナノスケールイメージングを実現するために,興味のあるモデル蛋白質として使用した。AIE活性フルオロフォアは,βシート構造による会合と解離の可逆的能力,従って,蛍光の自発的スイッチングを引き起こす動的結合誘起発光を示した。周囲条件でドデシル硫酸ナトリウム(SDS)により誘導された全HEWL変性プロセスを,それぞれ,AIEプローブとアミロイドフィブリルのβシート構造間の可逆的静電相互作用と特異的標識により,2つのAIE活性フルオロフォア(TPE-NaSO_3とPD-BZ-OH)を用いて詳細に示した。結果は,PD-BZ-OHがTPE-NaSO_3よりもアミロイド線維に対するより特異的なAIEプローブであることを示した。比較において,SEMとTEMの結果は,異なる濃度のSDSによって誘発した蛋白質フィブリル化の同じ変性プロセスを示した。追加の補助条件のないPD-BZ-OH水溶液を用いて,35nmの分解能でアミロイドフィブリルの静的超解像イメージングを行った。HEWLアミロイドフィブリル化の動的進化過程を,ナノスケール分解能を有する超解像蛍光顕微鏡によりin situ可視化した。アミロイドフィブリル化の静的及び動的超解像イメージングは,50nm解像度を超える詳細なナノスケール構造情報を提供し,アミロイドフィブリル化及び関連疾患の探査において非常に重要である。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  有機化合物・錯体の蛍光・りん光(分子) 

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